ძირითადი მასალა

კურსი: ბიოლოგია > თემა 5

გაკვეთილი 5: ცილები

შესავალი ცილებსა და ამინომჟავებში

ცილების სხვადასხვა სახეობები. ამინომჟავების სტრუქტურა და თვისებები. პეპტიდური ბმების ფორმირება.

შესავალი

ცილას ჩვენ უთვლად არსებით სახელად აღვიქვამთ: ერთგვაროვან ნივთიერებად, რომელიც აუცილებლად უნდა მივიღოთ საკვებით რაღაც რაოდენობით. მაგრამ, თუ ოდესმე მოლეკულური ბიოლოგიის ლაბორატორიაში იმუშავებთ (მაგალითად, საზაფხულო სტაჟირებაზე), ცილას სულ სხვანაირად აღიქვამთ.

ეს როგორ? თქვენ თავად ნახავთ, რომ ცილა ერთი კონკრეტული ნივთიერება არ არის. უამრავი განსხვავებული ცილაა ორგანიზმში, ერთ უჯრედშიც კი. სხვადასხვა ზომის, ფორმისა და ტიპის ცილები არსებობს და თითოეულს უნიკალური და სპეციფიკური ფუნქცია აქვს. ზოგი სტრუქტურული ნაწილია, უჯრედებს ფორმას აძლევს და მოძრაობაში ეხმარება. ზოგი სასიგნალო ფუნქციას ასრულებს და უჯრედებს შორის გადაადგილდება, როგორც წერილი ბოთლში. ზოგი ცილა კი მეტაბოლური ფერმენტია, რომელიც ქმნის ან შლის უჯრედისთვის საჭირო ბიომოლეკულებს. შეიძლება, ერთ-ერთი ასეთი უნიკალური მოლეკულა თქვენი გახდეს კვლევის დროს!

ცილები ყველაზე გავრცელებული ორგანული მოლეკულებია ცოცხალ სისტემებში და მათ ყველა სხვა მაკრომოლეკულაზე უფრო მრავალფეროვანი სტრუქტურა და ფუნქცია აქვთ. ერთ უჯრედში ათასობით ცილა შეიძლება იყოს, რომელთაგან თითოეულსაც უნიკალური ფუნქცია აქვს. მიუხედავად იმისა, რომ მათი სტრუქტურები და ფუნქციები ძალიან მრავალფეროვანია, ყველა ცილა ამინომჟავების ერთი ან ორი ჯაჭვისგან შედგება. ამ სტატიაში დეტალურად შევისწავლით ცილების შემადგენლობას, სტრუქტურებსა და ფუნქციებს.

ცილების სახეები და ფუნქციები

ცილებს მრავალი სხვადასხვა ფუნქცია აქვთ უჯრედსა თუ ორგანიზმში. ამ სტატიაში ცილების გავრცელებული სახეების რამდენიმე წარმომადგენელს გავეცნობით, რომლებიც თქვენთვის ისედაც ნაცნობი შეიძლება იყოს და რომლებიც მნიშვნელოვანია მრავალი ორგანიზმის ბიოლოგიაში (მათ შორის ჩვენსაშიც).

ფერმენტები

ფერმენტები ბიოქიმიური რეაქციების კატალიზატორებია, ანუ მათ აჩქარებს. თითოეული ფერმენტი ერთ ან მეტ სუბსტრატს, ანუ რეაქციის საწყის ნივთიერებას, ცნობს. სხვადასხვა ფერმენტი სხვადასხვა სახის რეაქციაში მონაწილეობს და მათ შეუძლიათ, დაშალონ, დააკავშირონ ან გადააწყონ ნივთიერებები.

თქვენს ორგანიზმში არსებული ფერმენტებიდან ერთ-ერთი ნერწყვის ამილაზაა, რომელიც ამილოზას (სახამებლის ერთ-ერთი სახე) შლის მარტივ შაქრებად. ამილოზა ტკბილი არ არის, განსხვავებით პატარა შაქრებისგან. სწორედ ამიტომაა, რომ სახამებლის შემცველი საკვების დიდხანს ღეჭვისას ლუკმა ტკბილდება — თქვენ ამით ნერწყვის ამილაზას მეტ დროს აძლევთ სამუშაოდ.

ჰორმონები

ჰორმონებს ქიმიური სიგნალები დიდ მანძილზე გადააქვთ და მათ ენდოკრინული უჯრედები გამოიმუშავებს (მაგალითად, თქვენს ჰიპოფიზში არსებული). ისინი სპეციფიკურ ფიზიოლოგიურ პროცესებს აკონტროლებენ, მაგალითად, ზრდას, განვითარებას, ნივთიერებათა ცვლასა და გამრავლებას. ზოგი ჰორმონი სტეროიდულია (იხ. სტატია ლიპიდები), ზოგი კი — ცილა. ცილოვან ჰორმონებს პეპტიდური ჰორმონები ეწოდებათ.

მაგალითად, ინსულინი მნიშვნელოვანი პეპტიდური ჰორმონია, რომელიც სისხლში გლუკოზას შემცველობას არეგულირებს. გლუკოზას კონცენტრაციის მომატებისას (მაგალითად, ჭამის შემდეგ), კუჭქვეშა ჯირკვლის, ანუ პანკრეასის, სპეციალური უჯრედები ინსულინს გამოათავისუფლებს. ეს ჰორმონი შემდეგ ღვიძლისა და ორგანიზმის სხვა ნაწილების უჯრედებს უკავშირდება და ეხმარება მათ გლუკოზას შთანთქმაში. ამ პროცესის შედეგად სისხლში გლუკოზას კონცენტრაცია საწყის, ნორმალურ დონეს უბრუნდება.

ცილების ზოგი სხვა სახე მათ ფუნქციებთან ერთად ქვედა ცხრილშია მოყვანილი:

ცილების სახეები და ფუნქციები

როლი	მაგალითები	ფუნქციები
მომნელებელი ფერმენტი	ამილაზა, ლიპაზა, პეპსინი	საჭმელში არსებული საკვები ნივთიერებების დაშლა პატარა ნაწილებად, რომლებიც ადვილად შეიწოვება
ტრანსპორტი	ჰემოგლობინი	ნივთიერებების სისხლით ან ლიმფით გადატანა
სტრუქტურა	აქტინი, ტუბულინი, კერატინი	სხვადასხვა სტრუქტურის შექმნა, მაგალითად, ციტოჩონჩხის
ჰორმონული სასიგნალო გზები	ინსულინი, გლუკაგონი	ორგანიზმის სხვადასხვა სისტემის ფუნქციების რეგულაცია
დაცვა	ანტისხეულები	ორგანიზმს იცავს უცხო პათოგენებისგან
შეკუმშვა	მიოზინი	პასუხისმგებელია კუნთების შეკუმშვაზე
შენახვა	პარკოსანი მცენარის შემნახველი ცილები, კვერცხის ცილა (ალბუმინი)	საკვებით ამარაგებს განვითარების ადრეულ ეტაპზე მყოფ ემბრიონსა და ღივს

ცხრილის წყარო: ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია.

ცილები მრავალი სხვადასხვა ფორმისა და ზომის შეიძლება იყოს. ზოგი გლობულურია (თითქმის სფერული), ზოგი კი გრძელ, წვრილ ბოჭკოებს ქმნის. მაგალითად, ჰემოგლობინი, რომელსაც ჟანგბადი გადააქვს სისხლში, გლობულური ცილაა, კოლაგენი კი, რომელიც კანში გვხვდება — ბოჭკოვანი.

ცილის ფორმა უმნიშვნელოვანესია მისი ფუნქციონირებისთვის და, როგორც შემდეგ სტატიაში გავიგებთ, ფორმის შენარჩუნებაში მრავალი სხვადასხვა ქიმიური ბმა მონაწილეობს. ტემპერატურისა და pH-ის ცვლილება და ზოგი ქიმიური ნივთიერება არღვევს ცილის ფორმას და იგი ფუნქციის შესრულებას ვეღარ ახერხებს, რასაც დენატურაცია ეწოდება.

ამინომჟავები

ამინომჟავები მონომერებია, რომლებიც ცილებს ქმნის. უფრო ზუსტად, ცილა შედგება ამინომჟავების ერთი ან მეტი ხაზოვანი ჯაჭვისგან, რომლებსაც პოლიპეპტიდები ეწოდებათ (ცოტა ქვემოთ გავიგებთ, საიდან მოდის ეს სახელწოდება). ცილებს ძირითადად

20

სახის ამინომჟავა ქმნის.

ამინომჟავების ძირითადი სტრუქტურა ერთნაირია. ისინი შედგება: ცენტრალური ნახშირბადის ატომისგან, რომელსაც ალფა (α) ნახშირბადს უწოდებენ, მასთან დაკავშირებული ამინოჯგუფისგან (

{NH}_{2}

), კარბოქსილის ჯგუფისა (

COOH

) და წყალბადის ატომისგან.

ზედა დიაგრამაზე წარმოდგენილია ამინომჟავების ზოგადი სტრუქტურა და მასზე ამინო და კარბოქსილის ჯგუფები ნეიტრალურია სიმარტივისთვის. თუმცა, როგორც წესი, ამინომჟავები ასეთ მდგომარეობაში არ გვხვდება. ფიზიოლოგიურ pH-ზე (

7, 2

-

7, 4

) ამინოჯგუფი პროტონირებულია და დადებითი მუხტი აქვს, კარბოქსილის ჯგუფი კი — დეპროტონირებული და უარყოფითად დამუხტული.

ყველა ამინომჟავას აქვს ცენტრალურ ატომთან დაკავშირებული სხვა ატომი ან ატომთა ჯგუფი, რომელსაც R ჯგუფი ეწოდება. იგი ამინომჟავას სახეს განსაზღვრავს. მაგალითად, თუ R ჯგუფი წყალბადის ატომია, ამინომჟავას გლიცინი ეწოდება, მეთილის (

{CH}_{3}

) ჯგუფის არსებობის შემთხვევაში კი ამინომჟავა ალანინი იქნება. ქვედა დიაგრამაზე ოცი გავრცელებული ამინომჟავაა წარმოდგენილი და მათი R ჯგუფები ლურჯადაა შეფერილი.

სურათის ავტორი “Dancojocari“. სურათი ვრცელდება ლიცენზიით CC BY-SA 3,0 or GFDL, Wikimedia Commons-იდან.

გვერდითი ჯაჭვის თვისებები განსაზღვრავს ამინომჟავას ქიმიურ ქცევას (მჟავური იქნება, ფუძური, პოლარული თუ არაპოლარული). მაგალითად, ამინომჟავები ვალინი და ლეიცინი არაპოლარული ჰიდროფობური მოლეკულებია, სერინსა და გლუტამინს კი ჰიდროფილური გვერდითი ჯაჭვები აქვთ და პოლარული მოლეკულებია. ზოგიერთ ამინომჟავას, მაგალითად, ლიზინსა და არგინინს ისეთი გვერდითი ჯაჭვები აქვთ, რომლებიც დადებითად არიან დამუხტულები ფიზიოლოგიურ pH-ზე და ფუძე ამინომჟავებად მიიჩნევიან. (ზოგჯერ ჰისტიდინსაც ამ ჯგუფში ათავსებენ, თუმცა ის ძირითადად დეპროტონირებულია ფიზიოლოგიურ pH-ზე.) ასპარტატი და გლუტამატი კი პირიქით, ფიზიოლოგიური pH-ის გარემოში უარყოფითად არიან დამუხტულები და შესაბამისად, მჟავებად მიიჩნევიან.

რამდენიმე სხვა ამინომჟავას აქვს R ჯგუფები განსაკუთრებული თვისებებით, რომელთა მნიშვნელობასაც დაინახავთ, როცა ცილების სტრუქტურაზე ვისაუბრებთ:

პროლინის R ჯგუფი თავისივე ამინოჯგუფს უკავშირდება, რაც რგოლის სტრუქტურას ქმნის. პროლინის სტრუქტურა გამონაკლისია ამინომჟავების სტანდარტული აგებულებისა, რადგან მას ჩვეული NH $_{3}$ ‍ $^{+}$ ‍ ამინოჯგუფი აღარ აქვს. თუ ფიქრობთ, რომ რგოლური სტრუქტურა რაღაც მოუხერხებელია, მართალი ხართ: პროლინი ხშირად იწვევს ამინომჟავების ჯაჭვის მოხრასა და მოღუნვას.
ცისტინს თიოლური (-SH) ჯგუფი აქვს და შეუძლია, სხვა ცისტინებთან კოვალენტური ბმები წარმოქმნას. რატომაა ეს მნიშვნელოვანი ცილის სტრუქტურასა და ფუნქციაში, გაიგებთ სტატიაში ცილის სტრუქტურებზე

დაბოლოს, არსებობს რამდენიმე სხვა „არაკანონიკური" ამინომჟავაც, რომლებიც ცილებში მხოლოდ სპეციფიკურ პირობებში გვხვდება.

ამის ცოდნა შეიძლება, ბიოლოგიის გაკვეთილისთვის არ გჭირდებოდეთ, მაგრამ ძალიან საინტერესოა!

ერთ-ერთი მათგანია N-ფორმილმეთიონინი (შემოკლებით fMet), რომელიც ხშირად ბაქტერიული ცილების ჯაჭვების პირველი ამინომჟავაა. იგი სტრუქტურულად მეთიონინის მსგავსია, მაგრამ ამინოჯგუფზე ჟანგბადის შემცველი ჯგუფი აქვს დამატებული $^{1}$ ‍.
შემდეგი პიროლიზინია, რომელიც ლიზინს ჰგავს, თუმცა დამატებითი რგოლის შემცველი ჯგუფი აქვს დაკავშირებული R ჯგუფის ბოლოში. პიროლიზინი ძირითადად მიკროორგანიზმების ცილებში გვხვდება, რომელთაც მეთანოგენური (მეთანის წარმომქმნელი) არქეები ჰქვიათ $^{2}$ ‍.
დაბოლოს, სელენოცისტეინი, რომელიც ბევრ სხვადასხვა ორგანიზმში გვხვდება, მათ შორის ადამიანებშიც, და გამოიყენება სელენის შემცველი ცილების წარმოსაქმნელად. სელენი ძლიერ რეაქტიულია, ამიტომ ამ ამონომჟავას ფრთხილად ეპყრობა უჯრედი: იგი გენეტიკურ კოდში განსხვავებულადაა ჩაწერილი და ცილოვან ჯაჭვსაც ჩვეულებრივი ამინომჟავებისგან განსხვავებულად ემატება. სტრუქტურულად სელენოცისტეინი ცისტეინს ჰგავს, თუმცა -SH ჯგუფის ნაცვლად -SeH ჯგუფს შეიცავს $^{4}$ ‍.

პეპტიდური ბმები

თქვენს უჯრედებში თითოეული ცილა ერთი ან მეტი პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან შედგება. ამ ჯაჭვებიდან თითოეულს ერთმანეთთან განსაზღვრული თანმიმდევრობით დაკავშირებული ამინომჟავები ქმნის. პოლიპეპტიდი გრძელი სიტყვაა, რომლის ასოებიც ამინომჟავებია

^{4}

. ამ ამინომჟავების ქიმიური თვისებები და თანმიმდევრობა განსაზღვრავს პოლიპეპტიდის სტრუქტურასა და ფუნქციას ისევე, როგორც იმ ცილისას, რომელსაც ეს პოლიპეპტიდი ქმნის. მაგრამ როგორ უკავშირდება ამინომჟავები ერთმანეთს ჯაჭვში?

პოლიპეპტიდში ამინომჟავები მეზობლებს კოვალენტური ბმის ერთ-ერთი სახით, პეპტიდური ბმით, უკავშირდებიან. თითოეული ბმა დეჰიდრატაციული სინთეზის (კონდენსაციის) რეაქციით წარმოიქმნება. ცილის სინთეზის დროს მზარდი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ბოლოში მდებარე ამინომჟავას კარბოქსილის ჯგუფი რეაგირებს მომდევნო ამინომჟავას ამინოჯგუფთან, რის შედეგადაც წყლის მოლეკულა გამოთავისუფლდება. შედეგად, ორ ამინომჟავას შორის წარმოქმნილ ბმას პეპტიდური ეწოდება.

ამინომჟავების სტრუქტურის გამო პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს მიმართულება აქვს, ანუ, მას ორი, ერთმანეთისგან ქიმიურად განსხვავებული ბოლო გააჩნია. ერთ ბოლოზე ჯაჭვს თავისუფალი ამინოჯგუფი აქვს და მას ამინო, ანუ, N-ბოლოს უწოდებენ. მეორე ბოლოზე თავისუფალი კარბოქსილის ჯგუფია, ამიტომ მას კარბოქსილის, ანუ, C-ბოლო ეწოდება. ზედა დიაგრამაზე წარმოდგენილ მოკლე პოლიპეპტიდს მარცხნივ N-ბოლო აქვს, მარჯვნივ კი — C-ბოლო.

პოლიპეპტიდის ამინომჟავური თანმიმდევრობიდან როგორ ვიღებთ ჩამოყალიბებული, ფუნქციური ცილის სამგანზომილებიან სტრუქტურას? იმის გასაგებად, თუ როგორ იწვევს ამინომჟავების ურთიერთქმედება ცილების დაკეცვას ჩამოყალიბებულ ფორმად, გირჩევთ, უყუროთ ვიდეოს ცილების სტრუქტურაზე.

ატრიბუცია:

ამ მოდიფიცირებული სტატიის ორიგინალია „Proteins”, წყარო ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია (CC BY 3,0). ჩამოტვირთეთ ორიგინალი სტატია უფასოდ აქ: http://cnx.org/contents/185cbf87-c72e-48f5-b51e-f14f21b5eabd@9,85:13/Biology.

სახეცვლილი სტატია ვრცელდება CC BY-NC-SA 4,0 ლიცენზიით.

ციტირებული შრომები:

N-ფორმილმეთიონინი. (2014, ივლისი 7). მოძიების თარიღი და ადგილი: 25 ივლისი, 2015 Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/N-Formylmethionine.
პიროლიზინი. (2015, May 5). მოძიების თარიღი და ადგილი: 25 ივლისი, 2015 Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Pyrrolysine.
სელენოცისტეინი. (2015, ივლისი 7). მოძიების თარიღი და ადგილი: 25 ივლისი, 2015 Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Selenocysteine.
Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., and Jackson, R. B. (2011). Figure 5,18. Levels of protein structure. In Campbell Biology (10th ed., p. 80). San Francisco, CA: Pearson.

დამატებითი ბიბლიოგრაფია:

ამინომჟავა. (19 ივლისი, 2015). მოძიების თარიღი 25 ივლისი, 2015 წყარო Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid.

ამინომჟავები. (9 სექტემბერი, 2015). MedLine Plus. წყარო: https://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/article/002222.htm.

მალტოზა. (20 ივლისი, 2015). მოძიების თარიღი 25 ივლისი, 2015, წყარო Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Maltose.

N-ფორმილმეთიონინი. (7 ივლისი, 2014). მოძიების თარიღი და ადგილი: 25 ივლისი, 2015 Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/N-Formylmethionine.

პიროლიზინი. (2015, 5 მაისი). მოძიების თარიღი და ადგილი: 25 ივნისი, 2015 Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Pyrrolysine.

Raven, P. H., Johnson, G. B., Mason, K. A., Losos, J. B., and Singer, S. R. (2014). Proteins: Molecules with diverse structures and functions. In Biology (10th ed., AP ed., pp. 44-53. New York, NY: McGraw-Hill.

Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., and Jackson, R. B. (2011). Proteins include a diversity of structures, resulting in a wide range of functions. In Campbell biology (10th ed., pp. 75-84). San Francisco, CA: Pearson.

სელენოცისტეინი. (7 ივლისი, 2015). მოძიების თარიღი და ადგილი: 25 ივლისი, 2015: https://en.wikipedia.org/wiki/Selenocysteine.

გსურთ, შეუერთდეთ დისკუსიას?

შესვლა

დავალაგოთ:

პოსტები ჯერ არ არის.

გესმით ინგლისური? დააწკაპუნეთ აქ და გაეცანით განხილვას ხანის აკადემიის ინგლისურენოვან გვერდზე.