ძირითადი მასალა

კურსი: ბიოლოგია > თემა 5

გაკვეთილი 5: ცილები

ცილის სტრუქტურის დონეები

ცილის სტრუქტურის დონეები: პირველადი, მეორეული, მესამეული და მეოთხეული. ალფა სპირალი და ბეტა დაკეცილი შრე.

შესავალი

ოდესმე დაინტერესებულხართ, კვერცხის გამჭვირვალე ცილა შეწვისას გაუმჭვირვალე რატომ ხდება? თუ ასეა, ეს სექცია თქვენთვისაა!

კვერცხის ცილა დიდი რაოდენობით შეიცავს ცილა ალბუმინს, რომელსაც, როგორც წესი, სახასიათო სამგანზომილებიანი სტრუქტურა აქვს მის შემადგენელ სხვადასხვა ამინომჟავას შორის წარმოქმნილი ბმების წყალობით. გაცხელებისას ეს ბმები წყდება და ჰიდროფობური (წყლის მოძულე) ამინომჟავები, რომლებიც, წესით, ცილის შიგნითაა მოთავსებული, გარეთ ექცევა

^{1, 2}

. ეს ჰიდროფობური ამინომჟავები ცდილობენ, განერიდონ წყალს, რომელიც გარს აკრავს მათ კვერცხის ცილაში, რის შედეგადაც ეკრობიან ერთმანეთს და ქმნიან ცილის მოლეკულათა ქსელს, სტრუქტურას, რომელიც თეთრი და გაუმჭვირვალე ჩანს თვალით. და, აჰა! დიდი მადლობა ცილების დენატურაციას კიდევ ერთი გემრიელი საუზმისათვის!

როგორც წინა სტატიაში ითქვა ცილებსა და ამინომჟავებზე, ცილის ფორმა ძალიან მნიშვნელოვანია მისი ფუნქციონირებისთვის. იმის გასაგებად, თუ როგორ იღებს ცილა თავის საბოლოო ფორმას, ანუ სტრუქტურას, ჯერ ცილის აგებულების ოთხ დონეს უნდა გავეცნოთ: პირველადს, მეორეულს, მესამეულსა და მეოთხეულს.

პირველადი სტრუქტურა

ცილის სტრუქტურის ყველაზე მარტივი დონეა პირველადი სტრუქტურა, რომელიც უბრალოდ ამინომჟავების მიმდევრობაა პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში. მაგალითად, ჰორმონ ინსულინს ორი პოლიპეპტიდური ჯაჭვი აქვს, A და B, როგორც ქვედა დიაგრამაზეა ნაჩვენები. (აქ ნაჩვენები ინსულინის მოლეკულა ძროხის ინსულინია, თუმცა მისი სტრუქტურა ადამიანის ინსულინის მსგავსია.) ყოველ ჯაჭვს თავისი ამინომჟავების ნაკრები აქვს, რომელიც კონკრეტული წესითაა დალაგებული. მაგალითად, A ჯაჭვის თანმიმდევრობა იწყება გლიცინით N-ბოლოზე, მთავრდება ასპარაგინით C ბოლოზე და განსხვავებულია B ჯაჭვის მიმდევრობისგან.

ალბათ, შეამჩნიეთ, რომ ინსულინის ჯაჭვები ერთმანეთს ცისტეინებს შორის წარმოქმნილი გოგირდის შემცველი ბმებით უკავშირდება. ნუ დაიბნევით: მართალია, ეს ბმები ინსულინის საბოლოო სტრუქტურისთვის მნიშვნელოვანია, მაგრამ ისინი პირველადი სტრუქტურის ნაწილი არ არის! ამ ბმებს დისულფიდური ბმები ეწოდებათ და მათ შემდეგ სექციებში განვიხილავთ.

სურათის წყარო: OpenStax Biology.

ცილაში ამინომჟავების თანმიმდევრობას ამ ცილის მაკოდირებელი გენის დნმ-თანმიმდევრობა განსაზღვრავს (ან ამ ცილის მაკოდირებელი გენისა, თუ იგი მრავალი სუბერთეულისგან შედგება). გენის თანმიმდევრობის ცვლილებამ შესაძლოა, ცილის ამინომჟავების მიმდევრობაც შეცვალოს. ცილის ამინომჟავების თანმიმდევრობაში ერთი ამინომჟავის ცვლილებაც კი ახდენს გავლენას ცილის საბოლოო სტრუქტურასა და ფუნქციაზე.

მაგალითად, მხოლოდ ერთი ამინომჟავას შეცვლის გამო ვითარდება დაავადება ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემია, რომელიც გენეტიკურია და სისხლის წითელ უჯრედებს აზიანებს. ამ დროს ჰემოგლობინის, სისხლში ჟანგბადის გადამტანი მოლეკულის, შემადგენელ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვებში ამინომჟავური თანმიმდევრობა ოდნავ იცვლება. ჰემოგლობინის შემადგენელი ცილოვანი ჯაჭვებიდან ერთ-ერთი, ე.წ. β, ჯაჭვის მეექვსე ამინომჟავას, გლუტამინის მჟავას, ვალინი ჩაანაცვლებს. ეს ქვედა დიაგრამაზეც ჩანს, სადაც β ჯაჭვის ნაწილია წარმოდგენილი.

მოდიფიცირებული სურათის წყაროა OpenStax Biology.

დაფიქრდით, რა საოცარია, რომ ჰემოგლობინის მოლეკულა ორი α და ორი β ჯაჭვისგან შედგება, რომელთაგან თითოეულიც, თავის მხრივ, დაახლოებით 150 ამინომჟავისგან, რაც ნიშნავს, რომ მთლიან ცილაში დაახლოებით 600 ამინომჟავაა. განსხვავება ნორმალურ და პათოლოგიურ ჰემოგლობინებს შორის მხოლოდ 2 ამინომჟავაა 600-დან.

ადამიანს, რომლის ორგანიმშიც მხოლოდ დეფექტური ჰემოგლობინი წარმოიქმნება, ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემიის სიმპტომები გამოუვლინდება. ეს იმიტომ ხდება, რომ გლუტამინის მჟავას ვალინით შეცვლა ჰემოგლობინის მოლეკულების გრძელ ბოჭკოებად გარდაქმნას იწვევს. შედეგად, ნორმაში დისკოს ფორმის სისხლის წითელი უჯრედები ნამგლისებურნი ხდებიან. ქვედა სურათზე სისხლის უჯრედების ნაცხია მოცემული და ჩანს ნორმალურ, დისკოს ფორმის ერითროციტებთან შერეული ნამგლისებური უჯრედები.

ნამგლისებრი უჯრედები სისხლძარღვებში გავლისას იჭედება. ისინი სისხლის მიმოქცევის დარღვევას იწვევს და ჯანმრთელობის საკმაოდ სერიოზული პრობლემების მიზეზი შეიძლება გახდეს დაავადებულებში, მათ შორის: სუნთქვის გაძნელების, თავბრუხვევის, თავისა და მუცლის ტკივილების.

მეორეული სტრუქტურა

ცილის სტრუქტურის შემდეგი დონეა მეორეული სტრუქტურა, რომელიც ადგილობრივად დაკეცილი უბნებისგან შედეგება და პოლიპეპტიდური ხერხემლის ატომებს შორის ურთიერთქმედების გამო წარმოიქმნება. (ჩონჩხი ეწოდება მხოლოდ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს, R ჯგუფების (რადიკალების) გარეშე. ანუ, მეორეული სტრუქტურა R ჯგუფების ატომებს არ მოიცავს.) მეორეული სტრუქტურის ყველაზე ხშირი ტიპებია α სპირალი და β-დაკეცილი სტრუქტურა. ორივე სტრუქტურა ფორმას წყალბადური ბმების წყალობით ინარჩუნებს, რომლებიც ერთ-ერთი ამინომჟავას კარბონილურ O-სა და მეორე ამინომჟავას ამინოჯგუფის H-ს შორის მყარდება.

α სპირალში წყალბადური ბმა მყარდება ერთი ამინომჟავას კარბონილურ ჯგუფსა (C=O) და ჯაჭვში ოთხით შემდეგი ამინომჟავას ამინოჯგუფის (N-H) H-ს შორის (ანუ, პირველი ამინომჟავას კარბონილის ჯგუფი წყალბადურ ბმას ამყარებს მეხუთე ამინომჟავას N-H ჯგუფთან). ამ თავისებურების გამო პოლიპეპტიდური ჯაჭვი სპირალურ ფორმას იღებს და დაგრეხილ ლენტს ემსგავსება, რომლის თითოეულ მოხრილ უბანშიც 3,6 ამინომჟავაა. ამინომჟავების R ჯგუფები α სპირალის გარეთ მდებარეობს, სადაც მათ თავისუფლად შეუძლიათ სხვებთან ურთიერთქმედება

^{3}

β-დაკეცილ სტრუქტურაში პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ორი ან მეტი სეგმენტი ერთმანეთის გასწვრივ თავსდება, რაც წყალბადური ბმებით დაფიქსირებულ, ფირფიტისმაგვარ სტრუქტურას ქმნის. ეს წყალბადური ბმები ხერხემლის კარბონილისა და ამინოჯგუფებს შორის ყალიბდება, R ჯგუფები კი ფირფიტის სიბრტყის ზემოთ და ქვემოთაა მიმართული

^{3}

. β-დაკეცილი სტრუქტურის ჯაჭვები შეიძლება პარალელური იყოს, ანუ ერთი მიმართულება ჰქონდეს (N- და C- ბოლოები შესაბამის მხარეს), ან ანტიპარალელურად, საპირისპირო მიმართულებით იყოს განლაგებული (ანუ, ერთი ჯაჭვის N-ბოლო მეორის С-ბოლოსთან მდებარეობდეს).

ზოგიერთი ამინომჟავა უფრო ხშირად α სპირალებში გვხვდება, ზოგი კი - β-დაკეცილ ფირფიტებში. მაგალითად, პროლინს ხშირად „სპირალის დამრღვევს" უწოდებენ უჩვეულო R ჯგუფის გამო (იგი ამინოჯგუფთან ამყარებს ბმას და რგოლს ქმნის), რომელიც ჯაჭვს ხრის და სპირალურ ფორმასთან შეუთავსებელია

^{4}

. ამიტომაც, პროლინი ძირითადად ნაკეცებში ანუ მეორეულ სტრუქტურებს შორის არსებულ უსტრუქტურო რეგიონებში გვხვდება. ამის მსგავსად, ამინომჟავები ტრიპტოფანი, თიროზინი და ფენილალანინი, რომელთაც დიდი, რგოლისებრი სტრუქტურები აქვთ R ჯგუფებში, β კონფორმაციაში უფრო ხშირად გვხვდება, ალბათ იმიტომ რომ ამ სტრუქტურაში გვერდითი ჯაჭვებისთვის ბევრი თავისუფალი ადგილია

^{4}

მრავალი ცილა α სპირალსაც შეიცავს და β-დაკეცილ ფირფიტებსაც, თუმცა არის ისეთებიც, რომლებსაც მხოლოდ ერთი სახის მეორეული სტრუქტურა აქვთ (ან არცერთი).

მესამეული სტრუქტურა

პოლიპეპტიდის საბოლოო, სამგანზომილებიან სტრუქტურას მესამეული ეწოდება. მის წარმოქმნას ძირითადად ცილის შემადგენელი ამინომჟავების R ჯგუფების ურთიერთქმედება იწვევს.

R ჯგუფების ურთიერთქმედებებში, რომელთა შედეგადაც მესამეული სტრუქტურა ყალიბდება, შედის: წყალბადური ბმები, იონური ბმები, დიპოლ-დიპოლური ურთიერთქმედება და ლონდონის დისპერსიული ძალები - ფაქტობრივად, არაკოვალენტური ბმების მთელი სპექტრი. მაგალითად, ერთნაირმუხტიანი R ჯგუფები ერთმანეთს განიზიდავს, საპირისპირომუხტიანი კი - მიიზიდავს. ამასთანავე, პოლარულ R ჯგუფებს წყალბადური ბმებისა და სხვა დიპოლური კავშირების წარმოქმნაც შეუძლიათ. მესამეული სტრუქტურისთვის ასევე მნიშვნელოვანია ჰიდროფობური ურთიერთქმედებები, რომლის დროსაც არაპოლარული, ჰიდროფობური R ჯგუფების მქონე ამინომჟავები, ცილის შიგნით ჯგუფდება და ჰიდროფილურ ამინომჟავებს გარეთ ტოვებს წყლის მოლეკულებთან საურთიერთოდ.

დაბოლოს, მესამეული სტრუქტურის წარმოქმნაში კოვალენტური ბმის კიდევ ერთი, სპეციფიკური სახე მონაწილეობს: დისულფიდური ბმა. დისულფიდური ბმები კოვალენტური კავშირებია, რომლებიც ცისტეინების გოგირდის შემცველ გვერდით ჯაჭვებს შორის ყალიბდება. ეს ბმები ბევრად უფრო ძლიერია, ვიდრე მესამეულ სტრუქტურაში არსებული ნებისმიერი სხვა კავშირი. ისინი მოლეკულური „ჭიკარტების" ფუნქციას ასრულებენ და პოლიპეპტიდის ნაწილებს მტკიცედ აკავშირებენ ერთმანეთთან.

მოდიფიცირებული სურათის წყაროა OpenStax Biology.

მეოთხეული სტრუქტურა

ბევრი ცილა ერთი პოლიპეპტური ჯაჭვისგან შედეგება და მხოლოდ სამი სტრუქტურული დონე აქვს (ისინი, რომლებიც უკვე განვიხილეთ). მიუხედავად ამისა, არსებობს ცილები, რომლებიც მრავალი პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან, ანუ სუბერთეულისგან, შედგება. ამ სუბერთეულების დაკავშირებისას ცილას მეოთხეული სტრუქტურა ენიჭება.

ცილის მეოთხეული სტრუქტურის ერთი მაგალითი უკვე შეგვხვდა: ჰემოგლობინი. როგორც ზემოთ ვახსენეთ, ჰემოგლობინს ჟანგბადი გადააქვს სისხლში და ოთხი სუბერთეულისგან შედგება, ორი α და ორი β ჯაჭვისგან. კიდევ ერთი მაგალითია დნმ პოლიმერაზა, ფერმენტი, რომელიც დნმ-ის ახალ ჯაჭვს ასინთეზირებს და ათი სუბერთეულისგან შედგება

^{5}

ზოგადად, ცილის მეოთხეულ სტრუქტურაში სუბერთეულების ერთმანეთთან შეკავშირებას იგივე ურთიერთქმედებები უზრუნველყოფს, რაც მესამეულში (ძირითადად სუსტი ურთიერთქმედებები, მაგალითად, წყალბადური ბმები და ლონდონის დისპერსიული ძალები).

დენატურაცია და ცილის დაკეცვა

თითოეულ ცილას თავისი განსაკუთრებული ფორმა აქვს. თუ გარემოს ტემპერატურა ან pH შეიცვალა ან ქიმიურმა ნივთიერებებმა იმოქმედა ცილაზე, ურთიერთქმედებები ირღვევა, ცილა სამგანზომილებიან სტრუქტურას კარგავს და ისევ ამინომჟავების ჯაჭვად გადაიქცევა. პროცესს, რომლის დროსაც ცილა მაღალორგანიზებულ სტრუქტურას კარგავს, მაგრამ ინარჩუნებს პირველადს, დენატურაცია ეწოდება. დენატურირებული ცილები, როგორც წესი, ვერ ფუნქციონირებს.

ზოგი ცილის შემთხვევაში დენატურაცია შექცევადია. თუ პირველადი პოლიპეპტიდური სტრუქტურა ხელუხლებელი დარჩა (ამინომჟავებს შორის კავშირები არ გაწყდა), ნორმალურ გარემოში მოხვედრისას ცილა შესაძლოა, ხელახლა დაიკეცოს და ისევ ფუნქციონირებადი ფორმა მიიღოს. თუმცა, ზოგჯერ დენატურაცია სამუდამოა. შეუქცევადი დენატურაციის ერთ-ერთი სახეა კვერცხის შეწვა. თხევად ცილაში არსებული ალბუმინი ქურის სითბოს მოქმედებით დენატურირდება, ხდება მყარი, გაუმჭვირვალე და საწყის, უმ მდგომარეობას გაცივების შემდეგაც აღარ უბრუნდება.

მეცნიერებმა აღმოაჩინეს ცილები, რომლებსაც დენატურაციის შემდეგ ხელახლა დახვევა შეუძლიათ სინჯარაში ცალკე მყოფებსაც კი. რადგანაც ამ ცილებს მოუწესრიგებლიდან მაღალორგანიზებულ ფორმად დახვევა თავისით შეუძლიათ, ესე იგი, მათ ამინომჟავურ თანმიმდევრობაში ჩადებული ინფორმაცია საკმარისია დახვევისთვის. თუმცა, ყველა ცილა ვერ ახერხებს ამას და უჯრედში მათი დახვევა საკმაოდ რთული პროცესია. ბევრი ცილა თავისით ვერ იხვევა, მათ სხვა, შაპერონი ცილების დახმარება ესაჭიროებათ ამისთვის (შაპერონინები).

ატრიბუცია:

ამ მოდიფიცირებული სტატიის ორიგინალია „Proteins”, წყარო ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია (CC BY 3,0). ჩამოტვირთეთ ორიგინალი სტატია უფასოდ აქ: http://cnx.org/contents/185cbf87-c72e-48f5-b51e-f14f21b5eabd@9,85:13/Biology.

სახეცვლილი სტატია ვრცელდება CC BY-NC-SA 4,0 ლიცენზიით.

ციტირებული შრომები:

Watt, Jeremy. (2010, February 1). The denatured egg white. In Moment of science. წყარო: http://indianapublicmedia.org/amomentofscience/denatured_egg_white/.
კვერცხის ცილა. (2015, 20 ივლისი). მოძიების თარიღი და ადგილი: 25 ივლისი, 2015 Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Egg_white.
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Secondary structure: Polypeptide chains can fold into regular structures such as the alpha helix, the beta sheet, and turns and loops. In Biochemistry (5th ed., section 3,3). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22580/.
ცილის მეორეული სტრუქტურა. (2015, 16 ივნისი). მოძიების თარიღი და ადგილი: 25 ივლისი, 2015 Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Protein_secondary_structure.
Marians, K. J., Hiasa, H., Kim, D. R., and McHenry, C.S. (1998). Role of the Core DNA Polymerase III Subunits at the Replication Fork. J. Biol. Chem., 273, 2452-2457. http://doi.org/10,1074/jbc.273,4.2452.

დამატებითი ბიბლიოგრაფია:

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Secondary structure: Polypeptide chains can fold into regular structures such as the alpha helix, the beta sheet, and turns and loops. In Biochemistry (5th ed., section 3,3). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22580/.

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Tertiary structure: Water-soluble proteins fold Into compact structures with nonpolar cores. In Biochemistry (5th ed., section 3,4). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22375/.

კვერცხის ცილა. (2015, 20 ივლისი). მოძიების თარიღი და ადგილი: 25 ივლისი, 2015 Wikipedia https://en.wikipedia.org/wiki/Egg_white.

Keratin. (24 ივლისი, 2015). მოძიების თარიღი 25 ივლისი, 2015 წყარო Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Keratin.

Protein secondary structure. (16 ივნისი, 2015). მოძიების თარიღი და ადგილი: 25 ივლისი, 2015, Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Protein_secondary_structure.

Protein quaternary structure. (21 ივლისი, 2015). მოძიების თარიღი და ადგილი: 25 ივლისი, 2015 Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Protein_quaternary_structure.

Raven, P. H., Johnson, G. B., Mason, K. A., Losos, J. B., and Singer, S. R. (2014). Proteins: Molecules with diverse structures and functions. In Biology (10th ed., AP ed., pp. 44-53). New York, NY: McGraw-Hill.

Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., and Jackson, R. B. (2011). Proteins include a diversity of structures, resulting in a wide range of functions. In Campbell biology (10th ed., pp. 75-84). San Francisco, CA: Pearson.

Watt, Jeremy. (1-ლი თებერვალი, 2010). The denatured egg white. In Moment of science. წყარო: http://indianapublicmedia.org/amomentofscience/denatured_egg_white/

გსურთ, შეუერთდეთ დისკუსიას?

შესვლა

დავალაგოთ:

პოსტები ჯერ არ არის.

გესმით ინგლისური? დააწკაპუნეთ აქ და გაეცანით განხილვას ხანის აკადემიის ინგლისურენოვან გვერდზე.