If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

თუ ვებფილტრს იყენებთ, დარწმუნდით, რომ *.kastatic.org და *.kasandbox.org დომენები არ არის დაბლოკილი.

ძირითადი მასალა

ბიოლოგია

კურსი: ბიოლოგია > თემა 15

გაკვეთილი 3: პარალელური გადატანა
მეცნიერება
ბიოლოგია
ცენტრალური დოგმა (დნმ-იდან რნმ-ში და რნმ-იდან ცილაში)
პარალელური გადატანა
© 2023 Khan Academyგამოყენების პირობებიკონფიდენციალურობის პოლიტიკაშენიშვნა ქუქი-ჩანაწერებზე

ტ-რნმ-ები და რიბოსომები

Google–ის საკლასო ოთახი
სატრანსპორტო რნმ-ისა და რიბოსომების აგებულება და ფუნქციები. კოდონები, ანტიკოდონები და მერყევი ფუძეთა წყვილები. ამინოაცილ-ტ-რნმ-სინთეტაზა.

შესავალი

ტრანსლაციას სპეციალური აღჭურვილობა ესაჭიროება. როგორც ჩოგბურთს ვერ ითამაშებთ ჩოგნისა და ბურთის გარეშე, ისევე ვერ მოახერხებს უჯრედი ი-რნმ-ის ტრანსლაციას ცილად ორი „ხელსაწყოს", რიბოსომისა და ტ-რნმ-ის გარეშე.
  • რიბოსომები ის სტრუქტურებია, რომლებზეც ტრანსლაცია მიმდინარეობს. ეს ორგანელები ცილის ახალი მოლეკულის წარმოქმნისას ამინომჟავების დაკავშირების რეაქციის კატალიზატორებიც არიან.
  • ტ-რნმ-ებს (სატრანსპორტო რნმ) ამინომჟავები რიბოსომამდე მიაქვთ. ისინი „შუამავლები" არიან და უზრუნველყოფენ, რომ მზარდ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს ზუსტად შემდეგი კოდონის შესაბამისი ამინომჟავა დაემატოს.
აქ უფრო დეტალურად შევისწავლით ტ-რნმ-ებს და რიბოსომებს. თუ ჯერ არ იცით, რნმ (რიბონუკლეინის მჟავა) რა არის, გირჩევთ ჯერ ნუკლეინის მჟავების პირველი სექცია ნახოთ, რომ სტატია კარგად გაიგოთ!

რიბოსომები: ტრანსლაციის ადგილი

ტრანსლაცია სპეციალურ სტრუქტურებში, რიბოსომებზე, მიმდინარეობს - რნმ-ისა და ცილებისგან შემდგარ ორგანელებზე. მათი მოვალეობაა მთელი ამ პროცესის ორგანიზება და ამინომჟავების დაკავშირების რეაქციის კატალიზაცია ცილის ჯაჭვის წარმოსაქმნელად.
ტრანსლაციაში ჩართული მოლეკულების ილუსტრაცია. რიბოსომა ი-რნმ-სთა და ტ-რნმ-სთან ერთადაა წარმოდგენილი. ამინომჟავები ერთმანეთთანაა გადაბმული და ცილის ჯაჭვს ქმნის.
სურათის წყარო: „ტრანსლაცია: სურათი 1," მფლობელი ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგის კონცეფციები, CC BY 4,0.

რიბოსომის სტრუქტურა

რიბოსომა ორი ნაწილისგან შედგება: დიდი და პატარა სუბერთეულები. ტრანსლაციის დროს ისინი ერთმანეთს უკავშირდება და მთლიანი რიბოსომა წარმოიქმნება, რომლის შუაშიც ი-რნმ-ის ჯაჭვია მოთავსებული. რიბოსომა ი-რნმ-ზე მიცოცავს, თითოეულ ჯერზე ერთი კოდონით წინ გადაიწევს, ამოიკითხავს კოდს და მის ტრანსლაციას უზრუნველყოფს პოლიპეპტიდურ ჯაჭვად (ცილის ჯაჭვი). ტრანსლაციის დასრულების შემდეგ ორი სუბერთეული ერთმანეთს შორდება და მზადაა თავიდან გამოსაყენებლად.
ზოგადად, რიბოსომა ერთი მესამედი ცილისა და ორი მესამედი რიბოსომული რნმ-ისგან (რ-რნმ) შედგება. მისი ფუნქცია და სტრუქტურა, როგორც ჩანს, ძირითადად რ-რნმ-ებზეა დამოკიდებული, ცილები კი მათ ეხმარებიან ფორმის შეცვლაში ქიმიური რეაქციების კატალიზაციის დროსstart superscript, 1, end superscript.
ქვემოთ რიბოსომის სამგანზომილებიანი მოდელია წარმოდგენილი. ცილები იისფრადაა გაფერადებული, რ-რნმ კი - ყვითლად და ჩალისფრად. მწვანე წერტილი აქტიური საიტია, სადაც ამინომჟავების დამკავშირებელი რეაქციის კატალიზაცია მიმდინარეობს ცილის წარმოსაქმნელად. ძალიან გამიკვირდა, პირველად რომ ვნახე, როგორი დანაოჭებულია რიბოსომა, თავის ტვინის ზედაპირივით!
რიბოსომის დიდი და პატარა სუბერთეულების მოდელი. ორივე რიბოსომული რნმ-ისა და ცილებისგან შედგება. დიდი სუბერთეული შეიცავს აქტიურ საიტს, რომელშიც პეპტიდური ბმის წარმოქმნა კატალიზდება.
სახეცვლილი სურათის წყაროა „რიბოსომა," ავტორი Redondoself (CC BY 2,0).

რიბოსომას სპეციალური საიტები აქვს ტ-რნმ-ებისთვის

როგორც შესავალში ვახსენეთ, სატრანსპორტო რნმ-ებს (ტ-რნმ) ამინომჟავები რიბოსომებამდე მიაქვთ. შემდეგ სექციაში უფრო დაწვრილებით განვიხილავთ ამ სატრანსპორტო მოლეკულებსა და მათ ფუნქციებს.
ამ წუთას კი ის დაიმახსოვრეთ, რომ რიბოსომას სამი სპეციალური საიტი, ანუ უბანი, აქვს ტ-რნმ-ებისთვის: A უბანი, P უბანი და E უბანი. ტ-რნმ-ები ერთი საიტიდან მეორეზე გადაადგილდებიან ტრანსლაციის დროს ამინომჟავების მოტანისას.
რიბოსომა დიდი და პატარა სუბერთეულებისგან შედგება. პატარა სუბერთეული ი-რნმ-ს უკავშირდება, ორივე სუბერთეულის შეერთების შედეგად კი ტ-რნმ-ებისთვის სამი საიტი ყალიბდება (A, P და E საიტები). ამ დიაგრამაზე ჩანს, რომ ისინი მარჯვნიდან მარცხნივ, A, P და E თანმიმდევრობითაა განლაგებული.
პირველი ტ-რნმ-ის P საიტზე დაკავშირების შემდეგ მოსული მეორე, ამინომჟავით დატვირთული ტ-რნმ A საიტზე თავსდება. პირველი ტ-რნმ-ის ამინომჟავა (Met - მეთიონინი) მეორე ამინომჟავას (ამ შემთხვევაში, Trp - ტრიფტოფანს) უკავშირდება პეპტიდური ბმით. ეს ორამინომჟავიანი ჯაჭვი მთლიანად მეორე, A საიტზე მდებარე ტ-რნმ-ზე „დაეკიდება". შემდეგ რიბოსომა ი-რნმ-ის ნიმუშზე ერთი კოდონით წინ გადაიწევს. A საიტზე მდებარე ტ-რნმ (ზედ დაკავშირებული ჯაჭვიანად) P საიტზე გადაინაცვლებს, ხოლო P საიტზე მდებარე ცარიელი ტ-რნმ - E საიტზე გადავა და რიბოსომას მოშორდება. ახალი ტ-რნმ (ამ შემთხვევაში ფენილალანინით (Phe) დატვირთული) ახლადგათავისუფლებულ A საიტზე თავსდება, კოდონს დაუკავშირდება და პროცესი მეორდება.
სახეცვლილი სურათის წყაროა „ტრანსლაცია: სურათი 3“, ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია (CC BY 4,0).
თითოეული საიტის განსაკუთრებული ფუნქციის უკეთ გასაგებად, გაეცანით სტატიას ტრანსლაციის საფეხურები.

რა არის ტ-რნმ?

სტარანსპორტო რნმ (ტ-რნმ) რნმ-ის განსაკუთრებული მოლეკულაა. მას ი-რნმ-ის კოდონთან ზუსტად შესაბამისი ამინომჟავას მიტანა ევალება. იგი ერთგვარი „ხიდია", შუამავალი კოდონებსა და ამინომჟავებს შორის.
თითოეული ტ-რნმ ნუკლეოტიდთა სამეულს, ე. წ. ანტიკოდონს, შეიცავს. ტ-რნმ-ის ანტიკოდონს ი-რნმ-ის ერთ ან რამდენიმე განსაზღვრულ კოდონთან შეუძლია დაკავშირება. ტ-რნმ-ის მოლეკულაზე ამინომჟავაცაა დაკავშირებული, კერძოდ ის, რომელსაც ტ-რნმ-ის ანტიკოდონის შესაბამისი კოდონი აკოდირებს.
სურათზე ასახულია ტ-რნმ, რომელიც გადამყვანის როლს ასრულებს და ი-რნმ-ის კოდონს ამინომჟავას შეუსაბამებს. ერთ მხარეს ტ-რნმ-ს ანტიკოდონი აქვს, 3'-UAC-5', რომელიც ი-რნმ-ის კოდონს, 5'-AUG-3'-ს, უკავშირდება კომპლემენტარული ფუძეების დაწყვილების გზით. ტ-რნმ-ის მეორე ბოლოზე ამინომჟავა მეთიონინია (Met), რომელსაც ი-რნმ-ის ზემოთხსენებული კოდონი, AUG აკოდირებს.
სახეცვლილი სურათის წყაროა „ტრანსლაცია: სურათი 3“, ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია (CC BY 4,0).
ტ-რნმ-ების მრავალნაირი სახეობა არსებობს უჯრედში, თითოეული თავისი ანტიკოდონითა და შესაბამისი ამინომჟავით. ძირითადად 40-60 სახის ტ-რნმ გვხვდება უჯრედებში, იმის მიხედვით, თუ რა სახეობის ორგანიზმზეა საუბარიcubed. ტ-რნმ-ები კოდონებს უკავშირდებიან რიბოსომაში და მზარდ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს თავის მოტანილ ამინომჟავებს უმატებენ.

ზოგი ტ-რნმ რამდენიმე კოდონს უკავშირდება („მერყეობა")

ზოგი ტ-რნმ ერთზე მეტ კოდონს უკავშირდება ფუძეთა დაწყვილების გზით. ერთი შეხედვით ეს საკმაოდ უცნაურია, A ხომ ყოველთვის U-ს უწყვილდება, G კი - C-ს, აბა, რაღა მერყეობს?
მთლად ასეც არაა საქმე (ბიოლოგია სურპრიზებითაა სავსე, არა?). კოდონის მესამე ნუკლეოტიდს ატიპურად დაწყვილებაც შეუძლია - ანუ, A-U-სა და G-C-ს გარდა სხვანაირად - რასაც ფუძეთა მერყეობა ეწოდება.
მერყევი წყვილები სტანდარტულ წესებს არ ემორჩილებიან, საკუთარი კანონები აქვთ. ასე მაგალითად, ანტიკოდონის მესამე პოზიციაზე G შეიძლება, C-ს ან U-ს დაუკავშირდეს (მაგრამ არა A-ს ან G-ს), რაც ქვედა დიაგრამაზეც ჩანსstart superscript, 4, end superscript. ამ სპეციალური კანონების წყალობით, მერყეობის მიუხედავად კოდონები მაინც სწორად ამოიკითხება.
მერყევი ფუძეთა წყვილების მეშვეობით ტ-რნმ თავისი ამინომჟავას შესაბამის რამდენიმე კოდონს ამოიცნობს. მაგალითად, ფენილალანინის ტ-რნმ-ის ანტიკოდონია 3'-AAG-5'. მას შეუძლია, ი-რნმ-ზე 5'-UUC-3' ან 5'-UUU-3' კოდონებს დაუკავშირდეს (ორივე ფენილალანინს აკოდირებს). აქედან ერთ კოდონს ტ-რნმ ნორმალური წესით უკავშირდება, ფუძეთა სწორი დაწყვილებით (5'-UUC-3' კოდონი და 3'-AAG-5' ანტიკოდონი), მეორე კოდონს კი - ფუძეთა ატიპური დაწყვილების გზით (5'-UUU-3' კოდონი და 3'-AAG-5' ანტიკოდონი - მესამე ნუკლეოტიდების ატიპური დაწყვილება).
მერყევი დაწყვილების წესები უზრუნველყოფს, რომ ტ-რნმ არასწორ კოდონს არ დაუკავშირდეს. ფენილალანინის ტ-რნმ-ის ანტიკოდონია 3'-AAG-5' და მას ფენილალანინის შესაბამის ორ სხვადასხვა კოდონთან შეუძლია დაკავშირება ი-რნმ-ზე (იხ. ზემოთ), მაგრამ არა 5'-UUA-3' და 5'-UUG კოდონებთან. ეს კოდონები ლეიცინს აკოდირებს და არა ფენილალანინს. ეს სწორედ იმის მაგალითია, რომ ფუძეთა მერყეობის წესები ერთი მხრივ საშუალებას აძლევს ერთ ტ-რნმ-ს, თავისი ამინომჟავას რამდენიმე კოდონს დაუკავშირდეს, მაგრამ, მეორე მხრივ არ არღვევს სიზუსტეს და არასწორი ამინომჟავას დამატების საშუალებას არ იძლევა ცილის ჯაჭვზე.
სახეცვლილი სურათის წყაროა „ტრანსლაცია: სურათი 3“, ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია (CC BY 4,0).
შეიძლება, გიკვირთ, რაში სჭირდება უჯრედს მთელი ამ პროცესის მერყეობით გართულება? პასუხი, სავარაუდოდ, ისაა, რომ მერყევი ფუძეთა წყვილები საშუალებას იძლევა, უფრო ნაკლები ტ-რნმ ეყოს გენეტიკური კოდის ყველა კოდონს და, ამავდროულად, კოდი მაინც სწორად იკითხებოდეს.

ტ-რნმ-ის სამგანზომილებიანი სტრუქტურა

ტ-რნმ-ებს პატარა ოთხკუთხედებად ვხატავ ხოლმე, რათა უკეთ გამოჩნდეს, რა ხდება (და თან კარგად ჩაეტიოს ანტიკოდონის სამივე ასო შიგ). მაგრამ სინამდვილეში ტ-რნმ-ს ბევრად უფრო საინტერესო ფორმა აქვს, ზუსტად ისეთი, რომ ფუნქცია საუკეთესოდ შეასრულოს.
ტ-რნმ, როგორც ქვედა სურათზე ჩანს, რნმ-ის ერთი ჯაჭვისგანაა წარმოქმნილი (ისევე, როგორც ი-რნმ), თუმცაღა ამ ჯაჭვს რთული, სამგანზომილებიანი სტრუქტურა აქვს, რადგან მოლეკულის სხვადასხვა ნაწილში მდებარე ნუკლეოტიდები ერთმანეთთან წყვილდებიან. ამის გამო წარმოიქმნება ორჯაჭვიანი უბნები და მარყუჟები და ტ-რნმ L-ის ფორმას იღებს.
ტ-რნმ-ის მოლეკულის L-ისებური ფორმა ნარჩუნდება მოლეკულის სხვადასხვა ნაწილში მდებარე ფუძეებს შორის წარმოქმნილი წყალბადური ბმებით. ტ-რნმ-ის ერთი ბოლო შესაბამის ამინომჟავას უკავშირდება (ამინომჟავას დამკავშირებელი საიტი), მეორე კი - ი-რნმ-ის კოდონის კომპლემენტარულ ანტიკოდონს.
_სახეცვლილი სურათის წყაროა „ტ-რნმ-Phe საფუარა სოკო," ავტორი Yikrazuul (CC BY-SA 3,0). სახეცვლილი სურათი ვრცელდება ლიცენზიით CC BY-SA 3,0 license._
L ფორმის მოლეკულის ერთ ბოლოზე ანტიკოდონია, მეორეზე კი ამინომჟავასთან დასაკავშირებელი საიტი. სხვადასხვა ტ-რნმ-ებს ოდნავ განსხვავებული სტრუქტურა აქვთ, რაც მნიშვნელოვანია მათი სწორი ამინომჟავებით დატვირთვისთვის.

ტ-რნმ-ის დატვირთვა ამინომჟავით

როგორ უკავშირდება სწორი ამინომჟავა შესაბამის ტ-რნმ-ს (რაც კოდონების სწორად ამოკითხვის საწინდარია)? ამ ძალიან მნიშვნელოვან საფეხურს სპეციალური ფერმენტები, ამინოაცილ-ტ-რნმ-სინთეტაზები, ასრულებენ.
თითოეულ ამინომჟავას თავისი სინთეტაზა აქვს, რომელიც მხოლოდ მას ამოიცნობს და შესაბამის ტ-რნმ-ს უკავშირებს (და არა სხვას). ფერმენტთან ამინომჟავისა და ტ-რნმ-ის დაკავშირების შემდეგ მათ შორის ბმა წარმოიქმნება და ამ რეაქციის საფასურს უჯრედი „ენერგეტიკული ვალუტით" - ადენოზინტრიფოსფატის (ატფ) მოლეკულით - იხდის.
თითოეული ამინოაცილ-ტ-რნმ-სინთეტაზას აქტიური საიტი ისევე ერგება შესაბამის ტ-რნმ-სა და ამინომჟავას, როგორც კლიტე და გასაღები. ამის შემდეგ ატფ-ის მოლეკულა იხარჯება ამინომჟავისა და ტ-რნმ-ის ერთმანეთთან დასაკავშირებლად.
_სახეცვლილი სურათის წყაროა „ტ-რნმ-ის დატვირთვა," ავტორი Boumphreyfr (CC BY-SA 3,0). შეცვლილი სურათისთვის ლიცენზია აღებულია CC BY-SA 3,0 ლიცენზიის მიხედვით._
ზოგჯერ ამინოაცილ-ტ-რნმ-სინთეტაზა შეცდომას უშვებს და არასწორ ამინომჟავას უკავშირდება (სწორი ამინომჟავას მსგავსს). მაგალითად, ზოგჯერ თრეონინსინთეტაზა სერინს უკავშირებს თრეონინის ტ-რნმ-ს. საბედნიეროდ, თრეონინსინთეტაზას კორექციის საიტიც აქვს, რომელიც არასწორ ამინომჟავას ტ-რნმ-ს ჩამოაშორებსstart superscript, 5, end superscript.

ყველაფრის შეჯამება

სწორი ამინომჟავებით დატვირთვის შემდეგ როგორ ურთიერთქმედებენ ტ-რნმ-ები ი-რნმ-ებთან და რიბოსომებთან ცილის ასაწყობად? გაიგეთ მეტი ამ პროცესის შესახებ შემდეგ სტატიაში ტრანსლაციის საფეხურებზე.

გსურთ, შეუერთდეთ დისკუსიას?

შესვლა
პოსტები ჯერ არ არის.
გესმით ინგლისური? დააწკაპუნეთ აქ და გაეცანით განხილვას ხანის აკადემიის ინგლისურენოვან გვერდზე.