ძირითადი მასალა
ბიოლოგია
კურსი: ბიოლოგია > თემა 15
გაკვეთილი 3: პარალელური გადატანატ-რნმ-ები და რიბოსომები
სატრანსპორტო რნმ-ისა და რიბოსომების აგებულება და ფუნქციები. კოდონები, ანტიკოდონები და მერყევი ფუძეთა წყვილები. ამინოაცილ-ტ-რნმ-სინთეტაზა.
შესავალი
ტრანსლაციას სპეციალური აღჭურვილობა ესაჭიროება. როგორც ჩოგბურთს ვერ ითამაშებთ ჩოგნისა და ბურთის გარეშე, ისევე ვერ მოახერხებს უჯრედი ი-რნმ-ის ტრანსლაციას ცილად ორი „ხელსაწყოს", რიბოსომისა და ტ-რნმ-ის გარეშე.
- რიბოსომები ის სტრუქტურებია, რომლებზეც ტრანსლაცია მიმდინარეობს. ეს ორგანელები ცილის ახალი მოლეკულის წარმოქმნისას ამინომჟავების დაკავშირების რეაქციის კატალიზატორებიც არიან.
- ტ-რნმ-ებს (სატრანსპორტო რნმ) ამინომჟავები რიბოსომამდე მიაქვთ. ისინი „შუამავლები" არიან და უზრუნველყოფენ, რომ მზარდ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს ზუსტად შემდეგი კოდონის შესაბამისი ამინომჟავა დაემატოს.
აქ უფრო დეტალურად შევისწავლით ტ-რნმ-ებს და რიბოსომებს. თუ ჯერ არ იცით, რნმ (რიბონუკლეინის მჟავა) რა არის, გირჩევთ ჯერ ნუკლეინის მჟავების პირველი სექცია ნახოთ, რომ სტატია კარგად გაიგოთ!
რიბოსომები: ტრანსლაციის ადგილი
ტრანსლაცია სპეციალურ სტრუქტურებში, რიბოსომებზე, მიმდინარეობს - რნმ-ისა და ცილებისგან შემდგარ ორგანელებზე. მათი მოვალეობაა მთელი ამ პროცესის ორგანიზება და ამინომჟავების დაკავშირების რეაქციის კატალიზაცია ცილის ჯაჭვის წარმოსაქმნელად.
რიბოსომის სტრუქტურა
რიბოსომა ორი ნაწილისგან შედგება: დიდი და პატარა სუბერთეულები. ტრანსლაციის დროს ისინი ერთმანეთს უკავშირდება და მთლიანი რიბოსომა წარმოიქმნება, რომლის შუაშიც ი-რნმ-ის ჯაჭვია მოთავსებული. რიბოსომა ი-რნმ-ზე მიცოცავს, თითოეულ ჯერზე ერთი კოდონით წინ გადაიწევს, ამოიკითხავს კოდს და მის ტრანსლაციას უზრუნველყოფს პოლიპეპტიდურ ჯაჭვად (ცილის ჯაჭვი). ტრანსლაციის დასრულების შემდეგ ორი სუბერთეული ერთმანეთს შორდება და მზადაა თავიდან გამოსაყენებლად.
ზოგადად, რიბოსომა ერთი მესამედი ცილისა და ორი მესამედი რიბოსომული რნმ-ისგან (რ-რნმ) შედგება. მისი ფუნქცია და სტრუქტურა, როგორც ჩანს, ძირითადად რ-რნმ-ებზეა დამოკიდებული, ცილები კი მათ ეხმარებიან ფორმის შეცვლაში ქიმიური რეაქციების კატალიზაციის დროსstart superscript, 1, end superscript.
ქვემოთ რიბოსომის სამგანზომილებიანი მოდელია წარმოდგენილი. ცილები იისფრადაა გაფერადებული, რ-რნმ კი - ყვითლად და ჩალისფრად. მწვანე წერტილი აქტიური საიტია, სადაც ამინომჟავების დამკავშირებელი რეაქციის კატალიზაცია მიმდინარეობს ცილის წარმოსაქმნელად. ძალიან გამიკვირდა, პირველად რომ ვნახე, როგორი დანაოჭებულია რიბოსომა, თავის ტვინის ზედაპირივით!
რიბოსომას სპეციალური საიტები აქვს ტ-რნმ-ებისთვის
როგორც შესავალში ვახსენეთ, სატრანსპორტო რნმ-ებს (ტ-რნმ) ამინომჟავები რიბოსომებამდე მიაქვთ. შემდეგ სექციაში უფრო დაწვრილებით განვიხილავთ ამ სატრანსპორტო მოლეკულებსა და მათ ფუნქციებს.
ამ წუთას კი ის დაიმახსოვრეთ, რომ რიბოსომას სამი სპეციალური საიტი, ანუ უბანი, აქვს ტ-რნმ-ებისთვის: A უბანი, P უბანი და E უბანი. ტ-რნმ-ები ერთი საიტიდან მეორეზე გადაადგილდებიან ტრანსლაციის დროს ამინომჟავების მოტანისას.
თითოეული საიტის განსაკუთრებული ფუნქციის უკეთ გასაგებად, გაეცანით სტატიას ტრანსლაციის საფეხურები.
რა არის ტ-რნმ?
სტარანსპორტო რნმ (ტ-რნმ) რნმ-ის განსაკუთრებული მოლეკულაა. მას ი-რნმ-ის კოდონთან ზუსტად შესაბამისი ამინომჟავას მიტანა ევალება. იგი ერთგვარი „ხიდია", შუამავალი კოდონებსა და ამინომჟავებს შორის.
თითოეული ტ-რნმ ნუკლეოტიდთა სამეულს, ე. წ. ანტიკოდონს, შეიცავს. ტ-რნმ-ის ანტიკოდონს ი-რნმ-ის ერთ ან რამდენიმე განსაზღვრულ კოდონთან შეუძლია დაკავშირება. ტ-რნმ-ის მოლეკულაზე ამინომჟავაცაა დაკავშირებული, კერძოდ ის, რომელსაც ტ-რნმ-ის ანტიკოდონის შესაბამისი კოდონი აკოდირებს.
ტ-რნმ-ების მრავალნაირი სახეობა არსებობს უჯრედში, თითოეული თავისი ანტიკოდონითა და შესაბამისი ამინომჟავით. ძირითადად 40-60 სახის ტ-რნმ გვხვდება უჯრედებში, იმის მიხედვით, თუ რა სახეობის ორგანიზმზეა საუბარიcubed. ტ-რნმ-ები კოდონებს უკავშირდებიან რიბოსომაში და მზარდ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს თავის მოტანილ ამინომჟავებს უმატებენ.
ზოგი ტ-რნმ რამდენიმე კოდონს უკავშირდება („მერყეობა")
ზოგი ტ-რნმ ერთზე მეტ კოდონს უკავშირდება ფუძეთა დაწყვილების გზით. ერთი შეხედვით ეს საკმაოდ უცნაურია, A ხომ ყოველთვის U-ს უწყვილდება, G კი - C-ს, აბა, რაღა მერყეობს?
მთლად ასეც არაა საქმე (ბიოლოგია სურპრიზებითაა სავსე, არა?). კოდონის მესამე ნუკლეოტიდს ატიპურად დაწყვილებაც შეუძლია - ანუ, A-U-სა და G-C-ს გარდა სხვანაირად - რასაც ფუძეთა მერყეობა ეწოდება.
მერყევი წყვილები სტანდარტულ წესებს არ ემორჩილებიან, საკუთარი კანონები აქვთ. ასე მაგალითად, ანტიკოდონის მესამე პოზიციაზე G შეიძლება, C-ს ან U-ს დაუკავშირდეს (მაგრამ არა A-ს ან G-ს), რაც ქვედა დიაგრამაზეც ჩანსstart superscript, 4, end superscript. ამ სპეციალური კანონების წყალობით, მერყეობის მიუხედავად კოდონები მაინც სწორად ამოიკითხება.
შეიძლება, გიკვირთ, რაში სჭირდება უჯრედს მთელი ამ პროცესის მერყეობით გართულება? პასუხი, სავარაუდოდ, ისაა, რომ მერყევი ფუძეთა წყვილები საშუალებას იძლევა, უფრო ნაკლები ტ-რნმ ეყოს გენეტიკური კოდის ყველა კოდონს და, ამავდროულად, კოდი მაინც სწორად იკითხებოდეს.
ტ-რნმ-ის სამგანზომილებიანი სტრუქტურა
ტ-რნმ-ებს პატარა ოთხკუთხედებად ვხატავ ხოლმე, რათა უკეთ გამოჩნდეს, რა ხდება (და თან კარგად ჩაეტიოს ანტიკოდონის სამივე ასო შიგ). მაგრამ სინამდვილეში ტ-რნმ-ს ბევრად უფრო საინტერესო ფორმა აქვს, ზუსტად ისეთი, რომ ფუნქცია საუკეთესოდ შეასრულოს.
ტ-რნმ, როგორც ქვედა სურათზე ჩანს, რნმ-ის ერთი ჯაჭვისგანაა წარმოქმნილი (ისევე, როგორც ი-რნმ), თუმცაღა ამ ჯაჭვს რთული, სამგანზომილებიანი სტრუქტურა აქვს, რადგან მოლეკულის სხვადასხვა ნაწილში მდებარე ნუკლეოტიდები ერთმანეთთან წყვილდებიან. ამის გამო წარმოიქმნება ორჯაჭვიანი უბნები და მარყუჟები და ტ-რნმ L-ის ფორმას იღებს.
L ფორმის მოლეკულის ერთ ბოლოზე ანტიკოდონია, მეორეზე კი ამინომჟავასთან დასაკავშირებელი საიტი. სხვადასხვა ტ-რნმ-ებს ოდნავ განსხვავებული სტრუქტურა აქვთ, რაც მნიშვნელოვანია მათი სწორი ამინომჟავებით დატვირთვისთვის.
ტ-რნმ-ის დატვირთვა ამინომჟავით
როგორ უკავშირდება სწორი ამინომჟავა შესაბამის ტ-რნმ-ს (რაც კოდონების სწორად ამოკითხვის საწინდარია)?
ამ ძალიან მნიშვნელოვან საფეხურს სპეციალური ფერმენტები, ამინოაცილ-ტ-რნმ-სინთეტაზები, ასრულებენ.
თითოეულ ამინომჟავას თავისი სინთეტაზა აქვს, რომელიც მხოლოდ მას ამოიცნობს და შესაბამის ტ-რნმ-ს უკავშირებს (და არა სხვას). ფერმენტთან ამინომჟავისა და ტ-რნმ-ის დაკავშირების შემდეგ მათ შორის ბმა წარმოიქმნება და ამ რეაქციის საფასურს უჯრედი „ენერგეტიკული ვალუტით" - ადენოზინტრიფოსფატის (ატფ) მოლეკულით - იხდის.
ზოგჯერ ამინოაცილ-ტ-რნმ-სინთეტაზა შეცდომას უშვებს და არასწორ ამინომჟავას უკავშირდება (სწორი ამინომჟავას მსგავსს). მაგალითად, ზოგჯერ თრეონინსინთეტაზა სერინს უკავშირებს თრეონინის ტ-რნმ-ს. საბედნიეროდ, თრეონინსინთეტაზას კორექციის საიტიც აქვს, რომელიც არასწორ ამინომჟავას ტ-რნმ-ს ჩამოაშორებსstart superscript, 5, end superscript.
ყველაფრის შეჯამება
სწორი ამინომჟავებით დატვირთვის შემდეგ როგორ ურთიერთქმედებენ ტ-რნმ-ები ი-რნმ-ებთან და რიბოსომებთან ცილის ასაწყობად? გაიგეთ მეტი ამ პროცესის შესახებ შემდეგ სტატიაში ტრანსლაციის საფეხურებზე.
გსურთ, შეუერთდეთ დისკუსიას?
პოსტები ჯერ არ არის.