ძირითადი მასალა

კურსი: ბიოლოგია > თემა 15

გაკვეთილი 3: პარალელური გადატანა

ტ-რნმ-ები და რიბოსომები

სატრანსპორტო რნმ-ისა და რიბოსომების აგებულება და ფუნქციები. კოდონები, ანტიკოდონები და მერყევი ფუძეთა წყვილები. ამინოაცილ-ტ-რნმ-სინთეტაზა.

შესავალი

ტრანსლაციას სპეციალური აღჭურვილობა ესაჭიროება. როგორც ჩოგბურთს ვერ ითამაშებთ ჩოგნისა და ბურთის გარეშე, ისევე ვერ მოახერხებს უჯრედი ი-რნმ-ის ტრანსლაციას ცილად ორი „ხელსაწყოს", რიბოსომისა და ტ-რნმ-ის გარეშე.

რიბოსომები ის სტრუქტურებია, რომლებზეც ტრანსლაცია მიმდინარეობს. ეს ორგანელები ცილის ახალი მოლეკულის წარმოქმნისას ამინომჟავების დაკავშირების რეაქციის კატალიზატორებიც არიან.
ტ-რნმ-ებს (სატრანსპორტო რნმ) ამინომჟავები რიბოსომამდე მიაქვთ. ისინი „შუამავლები" არიან და უზრუნველყოფენ, რომ მზარდ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს ზუსტად შემდეგი კოდონის შესაბამისი ამინომჟავა დაემატოს.

აქ უფრო დეტალურად შევისწავლით ტ-რნმ-ებს და რიბოსომებს. თუ ჯერ არ იცით, რნმ (რიბონუკლეინის მჟავა) რა არის, გირჩევთ ჯერ ნუკლეინის მჟავების პირველი სექცია ნახოთ, რომ სტატია კარგად გაიგოთ!

რიბოსომები: ტრანსლაციის ადგილი

ტრანსლაცია სპეციალურ სტრუქტურებში, რიბოსომებზე, მიმდინარეობს - რნმ-ისა და ცილებისგან შემდგარ ორგანელებზე. მათი მოვალეობაა მთელი ამ პროცესის ორგანიზება და ამინომჟავების დაკავშირების რეაქციის კატალიზაცია ცილის ჯაჭვის წარმოსაქმნელად.

სურათის წყარო: „ტრანსლაცია: სურათი 1," მფლობელი ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგის კონცეფციები, CC BY 4,0.

რიბოსომის სტრუქტურა

რიბოსომა ორი ნაწილისგან შედგება: დიდი და პატარა სუბერთეულები. ტრანსლაციის დროს ისინი ერთმანეთს უკავშირდება და მთლიანი რიბოსომა წარმოიქმნება, რომლის შუაშიც ი-რნმ-ის ჯაჭვია მოთავსებული. რიბოსომა ი-რნმ-ზე მიცოცავს, თითოეულ ჯერზე ერთი კოდონით წინ გადაიწევს, ამოიკითხავს კოდს და მის ტრანსლაციას უზრუნველყოფს პოლიპეპტიდურ ჯაჭვად (ცილის ჯაჭვი). ტრანსლაციის დასრულების შემდეგ ორი სუბერთეული ერთმანეთს შორდება და მზადაა თავიდან გამოსაყენებლად.

ზოგადად, რიბოსომა ერთი მესამედი ცილისა და ორი მესამედი რიბოსომული რნმ-ისგან (რ-რნმ) შედგება. მისი ფუნქცია და სტრუქტურა, როგორც ჩანს, ძირითადად რ-რნმ-ებზეა დამოკიდებული, ცილები კი მათ ეხმარებიან ფორმის შეცვლაში ქიმიური რეაქციების კატალიზაციის დროს

^{1}

ქვემოთ რიბოსომის სამგანზომილებიანი მოდელია წარმოდგენილი. ცილები იისფრადაა გაფერადებული, რ-რნმ კი - ყვითლად და ჩალისფრად. მწვანე წერტილი აქტიური საიტია, სადაც ამინომჟავების დამკავშირებელი რეაქციის კატალიზაცია მიმდინარეობს ცილის წარმოსაქმნელად. ძალიან გამიკვირდა, პირველად რომ ვნახე, როგორი დანაოჭებულია რიბოსომა, თავის ტვინის ზედაპირივით!

სახეცვლილი სურათის წყაროა „რიბოსომა," ავტორი Redondoself (CC BY 2,0).

ქვედა ანიმაციაზე წარმოდგენილია რიბოსომის დიდი სუბერთეულის მოდელი პროკარიოტი ორგანიზმიდან Haloarcula marismortui. ამ მოდელზე ცილები იისფრადაა წარმოდგენილი, რნმ-ის ჯაჭვები კი მოჩალისფრო-მოყვითალოდ. მწვანე წერტილი აქტიური საიტია, სადაც პოლიპეპტიდურ ჯაჭვზე ახალი ამინომჟავას დამატების რეაქცია კატალიზდება

^{2}

_სურათის წყარო: „10 დიდი სუბერთეული," ავტორი დევიდ ს. გუდსელი/RCSB Molecule of the Month. თავდაპირველად გამოქვეყნდა გვერდზე რიბოსომის სუბერთეულები (CC BY 3,0)._

რიბოსომას სპეციალური საიტები აქვს ტ-რნმ-ებისთვის

როგორც შესავალში ვახსენეთ, სატრანსპორტო რნმ-ებს (ტ-რნმ) ამინომჟავები რიბოსომებამდე მიაქვთ. შემდეგ სექციაში უფრო დაწვრილებით განვიხილავთ ამ სატრანსპორტო მოლეკულებსა და მათ ფუნქციებს.

ამ წუთას კი ის დაიმახსოვრეთ, რომ რიბოსომას სამი სპეციალური საიტი, ანუ უბანი, აქვს ტ-რნმ-ებისთვის: A უბანი, P უბანი და E უბანი. ტ-რნმ-ები ერთი საიტიდან მეორეზე გადაადგილდებიან ტრანსლაციის დროს ამინომჟავების მოტანისას.

სახეცვლილი სურათის წყაროა „ტრანსლაცია: სურათი 3“, ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია (CC BY 4,0).

თითოეული საიტის განსაკუთრებული ფუნქციის უკეთ გასაგებად, გაეცანით სტატიას ტრანსლაციის საფეხურები.

რა არის ტ-რნმ?

სტარანსპორტო რნმ (ტ-რნმ) რნმ-ის განსაკუთრებული მოლეკულაა. მას ი-რნმ-ის კოდონთან ზუსტად შესაბამისი ამინომჟავას მიტანა ევალება. იგი ერთგვარი „ხიდია", შუამავალი კოდონებსა და ამინომჟავებს შორის.

თითოეული ტ-რნმ ნუკლეოტიდთა სამეულს, ე. წ. ანტიკოდონს, შეიცავს. ტ-რნმ-ის ანტიკოდონს ი-რნმ-ის ერთ ან რამდენიმე განსაზღვრულ კოდონთან შეუძლია დაკავშირება. ტ-რნმ-ის მოლეკულაზე ამინომჟავაცაა დაკავშირებული, კერძოდ ის, რომელსაც ტ-რნმ-ის ანტიკოდონის შესაბამისი კოდონი აკოდირებს.

დნმ-ის, ისევე როგორც რნმ-ის, ჯაჭვის ორი ბოლო განსხვავდება ერთმანეთისგან. ამიტომ ვამბობთ, რომ დნმ-ისა და რნმ-ის ჯაჭვებს მიმართულება აქვთ.

ჯაჭვის 5' ბოლოზე პირველი ნუკლეოტიდის ფოსფატური ჯგუფია გამოჩრილი. ეს ფოსფატი შაქრის მოლეკულის 5' ნახშირბადთანაა დაკავშირებული და სწორედ აქედან მოდის მისი სახელწოდება.
მეორე, 3' ბოლოზე უკანასკნელი ნუკლეოტიდის ჰიდროქსილის ჯგუფი მდებარეობს. იგი შაქრის მოლეკულის 3' ნახშირბადთანაა დაკავშირებული, რაც მის სახელწოდებას განსაზღვრავს.

მრავალი პროცესი, მაგალითად დნმ-ის რეპლიკაცია და ტრანსკრიფცია, მხოლოდ ერთი კონკრეტული მიმართულებით მდებარეობს (დნმ-ის ან რნმ-ის ჯაჭვის ერთი ბოლოდან მეორესკენ).

გაიგეთ მეტი ამის შესახებ სტატიიდან ნუკლეინის მჟავები.

ტ-რნმ-ების მრავალნაირი სახეობა არსებობს უჯრედში, თითოეული თავისი ანტიკოდონითა და შესაბამისი ამინომჟავით. ძირითადად

40

60

სახის ტ-რნმ გვხვდება უჯრედებში, იმის მიხედვით, თუ რა სახეობის ორგანიზმზეა საუბარი

^{3}

. ტ-რნმ-ები კოდონებს უკავშირდებიან რიბოსომაში და მზარდ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს თავის მოტანილ ამინომჟავებს უმატებენ.

ზოგი ტ-რნმ რამდენიმე კოდონს უკავშირდება („მერყეობა")

ზოგი ტ-რნმ ერთზე მეტ კოდონს უკავშირდება ფუძეთა დაწყვილების გზით. ერთი შეხედვით ეს საკმაოდ უცნაურია, A ხომ ყოველთვის U-ს უწყვილდება, G კი - C-ს, აბა, რაღა მერყეობს?

მთლად ასეც არაა საქმე (ბიოლოგია სურპრიზებითაა სავსე, არა?). კოდონის მესამე ნუკლეოტიდს ატიპურად დაწყვილებაც შეუძლია - ანუ, A-U-სა და G-C-ს გარდა სხვანაირად - რასაც ფუძეთა მერყეობა ეწოდება.

მერყევი წყვილები სტანდარტულ წესებს არ ემორჩილებიან, საკუთარი კანონები აქვთ. ასე მაგალითად, ანტიკოდონის მესამე პოზიციაზე G შეიძლება, C-ს ან U-ს დაუკავშირდეს (მაგრამ არა A-ს ან G-ს), რაც ქვედა დიაგრამაზეც ჩანს

^{4}

. ამ სპეციალური კანონების წყალობით, მერყეობის მიუხედავად კოდონები მაინც სწორად ამოიკითხება.

მერყევი ფუძეთა წყვილების მეშვეობით ტ-რნმ თავისი ამინომჟავას შესაბამის რამდენიმე კოდონს ამოიცნობს. მაგალითად, ფენილალანინის ტ-რნმ-ის ანტიკოდონია 3'-AAG-5'. მას შეუძლია, ი-რნმ-ზე 5'-UUC-3' ან 5'-UUU-3' კოდონებს დაუკავშირდეს (ორივე ფენილალანინს აკოდირებს). აქედან ერთ კოდონს ტ-რნმ ნორმალური წესით უკავშირდება, ფუძეთა სწორი დაწყვილებით (5'-UUC-3' კოდონი და 3'-AAG-5' ანტიკოდონი), მეორე კოდონს კი - ფუძეთა ატიპური დაწყვილების გზით (5'-UUU-3' კოდონი და 3'-AAG-5' ანტიკოდონი - მესამე ნუკლეოტიდების ატიპური დაწყვილება).

მერყევი დაწყვილების წესები უზრუნველყოფს, რომ ტ-რნმ არასწორ კოდონს არ დაუკავშირდეს. ფენილალანინის ტ-რნმ-ის ანტიკოდონია 3'-AAG-5' და მას ფენილალანინის შესაბამის ორ სხვადასხვა კოდონთან შეუძლია დაკავშირება ი-რნმ-ზე (იხ. ზემოთ), მაგრამ არა 5'-UUA-3' და 5'-UUG კოდონებთან. ეს კოდონები ლეიცინს აკოდირებს და არა ფენილალანინს. ეს სწორედ იმის მაგალითია, რომ ფუძეთა მერყეობის წესები ერთი მხრივ საშუალებას აძლევს ერთ ტ-რნმ-ს, თავისი ამინომჟავას რამდენიმე კოდონს დაუკავშირდეს, მაგრამ, მეორე მხრივ არ არღვევს სიზუსტეს და არასწორი ამინომჟავას დამატების საშუალებას არ იძლევა ცილის ჯაჭვზე.

შეიძლება, გიკვირთ, რაში სჭირდება უჯრედს მთელი ამ პროცესის მერყეობით გართულება? პასუხი, სავარაუდოდ, ისაა, რომ მერყევი ფუძეთა წყვილები საშუალებას იძლევა, უფრო ნაკლები ტ-რნმ ეყოს გენეტიკური კოდის ყველა კოდონს და, ამავდროულად, კოდი მაინც სწორად იკითხებოდეს.

ტ-რნმ-ის სამგანზომილებიანი სტრუქტურა

ტ-რნმ-ებს პატარა ოთხკუთხედებად ვხატავ ხოლმე, რათა უკეთ გამოჩნდეს, რა ხდება (და თან კარგად ჩაეტიოს ანტიკოდონის სამივე ასო შიგ). მაგრამ სინამდვილეში ტ-რნმ-ს ბევრად უფრო საინტერესო ფორმა აქვს, ზუსტად ისეთი, რომ ფუნქცია საუკეთესოდ შეასრულოს.

ტ-რნმ, როგორც ქვედა სურათზე ჩანს, რნმ-ის ერთი ჯაჭვისგანაა წარმოქმნილი (ისევე, როგორც ი-რნმ), თუმცაღა ამ ჯაჭვს რთული, სამგანზომილებიანი სტრუქტურა აქვს, რადგან მოლეკულის სხვადასხვა ნაწილში მდებარე ნუკლეოტიდები ერთმანეთთან წყვილდებიან. ამის გამო წარმოიქმნება ორჯაჭვიანი უბნები და მარყუჟები და ტ-რნმ L-ის ფორმას იღებს.

კარგი კითხვაა! პასუხის გასაგებად, მოდით, უცებ გავიხსენოთ დნმ-ისა და რნმ-ის სტრუქტურა.

დნმ-ისა და რნმ-ის ჯაჭვები განმეორებადი ერთეულებისგან, ნუკლეოტიდებისგან, შემდგარი პოლიმერებია. თითოეული ნუკლეოტიდი კი შედგება ხუთნახშირბადიანი შაქრის, ერთი ან მეტი ფოსფატის ჯგუფისა და აზოტოვანი ფუძისგან.

დნმ-ში ოთხი სახის ნუკლეოტიდებია და ისინი აზოტოვანი ფუძეებით განსხვავდება ერთმანეთისგან. დნმ-ის ფუძეებია: ადენინი (A), თიმინი (T), გუანინი (G) და ციტოზინი (C).
რნმ-შიც ოთხი სახის ნუკლეოტიდია. ისინი დნმ-ისას ჰგვანან, მაგრამ სხვა შაქარს შეიცავენ. ამასთანავე, რნმ-ში ურაცილის (U) ფუძეა თიმინის (T) ნაცვლად.

ნუკლეოტიდების ზოგიერთ ტიპს შეუძლია ერთმანეთთან წყალბადური ბმების დამყარება. A ძირითადად ბმას ამყარებს T-სთან (დნმ-ში) ან U-სთან (რნმ-ში), G კი C-სთან. ამ ნუკლეოტიდებს ერთმანეთთან წყალბადური ბმების დამყარება შეუძლიათ, რადგან მათი სტრუქტურები კომპლემენტარულია — ერთმანეთში ქიმიური პაზლის ნაწილებივით ჯდება. ნუკლეოტიდების ფუძეებს შორის წყალბადური ბმების წარმოქმნას ჰქვია ფუძეთა შეწყვილება და ის ძალიან მნიშვნელოვან როლს თამაშობს ბევრ ბიოლოგიურ პროცესში, მათ შორის, დნმ-ს რეპლიკაციასა და გენების ტრანსკრიფციაში.

აზოტოვან ფუძეთა შეწყვილებასა და დნმ/რნმ-ს სტრუქტურაზე მეტის გასაგებად, ნახეთ სტატია ნუკლეინის მჟავებზე.

_სახეცვლილი სურათის წყაროა „ტ-რნმ-Phe საფუარა სოკო," ავტორი Yikrazuul (CC BY-SA 3,0). სახეცვლილი სურათი ვრცელდება ლიცენზიით CC BY-SA 3,0 license._

L ფორმის მოლეკულის ერთ ბოლოზე ანტიკოდონია, მეორეზე კი ამინომჟავასთან დასაკავშირებელი საიტი. სხვადასხვა ტ-რნმ-ებს ოდნავ განსხვავებული სტრუქტურა აქვთ, რაც მნიშვნელოვანია მათი სწორი ამინომჟავებით დატვირთვისთვის.

ტ-რნმ-ის დატვირთვა ამინომჟავით

როგორ უკავშირდება სწორი ამინომჟავა შესაბამის ტ-რნმ-ს (რაც კოდონების სწორად ამოკითხვის საწინდარია)? ამ ძალიან მნიშვნელოვან საფეხურს სპეციალური ფერმენტები, ამინოაცილ-ტ-რნმ-სინთეტაზები, ასრულებენ.

თითოეულ ამინომჟავას თავისი სინთეტაზა აქვს, რომელიც მხოლოდ მას ამოიცნობს და შესაბამის ტ-რნმ-ს უკავშირებს (და არა სხვას). ფერმენტთან ამინომჟავისა და ტ-რნმ-ის დაკავშირების შემდეგ მათ შორის ბმა წარმოიქმნება და ამ რეაქციის საფასურს უჯრედი „ენერგეტიკული ვალუტით" - ადენოზინტრიფოსფატის (ატფ) მოლეკულით - იხდის.

_სახეცვლილი სურათის წყაროა „ტ-რნმ-ის დატვირთვა," ავტორი Boumphreyfr (CC BY-SA 3,0). შეცვლილი სურათისთვის ლიცენზია აღებულია CC BY-SA 3,0 ლიცენზიის მიხედვით._

ზოგჯერ ამინოაცილ-ტ-რნმ-სინთეტაზა შეცდომას უშვებს და არასწორ ამინომჟავას უკავშირდება (სწორი ამინომჟავას მსგავსს). მაგალითად, ზოგჯერ თრეონინსინთეტაზა სერინს უკავშირებს თრეონინის ტ-რნმ-ს. საბედნიეროდ, თრეონინსინთეტაზას კორექციის საიტიც აქვს, რომელიც არასწორ ამინომჟავას ტ-რნმ-ს ჩამოაშორებს

^{5}

ყველაფრის შეჯამება

სწორი ამინომჟავებით დატვირთვის შემდეგ როგორ ურთიერთქმედებენ ტ-რნმ-ები ი-რნმ-ებთან და რიბოსომებთან ცილის ასაწყობად? გაიგეთ მეტი ამ პროცესის შესახებ შემდეგ სტატიაში ტრანსლაციის საფეხურებზე.

ატრიბუცია:

სახეცვლილი სტატიის თავდაპირველი ვერსიაა „რიბოსომები და ცილის სინთეზი," მფლობელი ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია (CC BY 4,0). გადმოწერეთ თავდაპირველი სტატია უფასოდ, ვებსაიტიდან: http://cnx.org/contents/185cbf87-c72e-48f5-b51e-f14f21b5eabd@10,61.

შეცვლილი სტატია ვრცლდება ლიცენზიით CC BY-NC-SA 4,0.

ციტირებული შრომები:

Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., and Jackson, R. B. (2011). Ribosomes. In Campbell biology (10th ed., pp. 347-48). San Francisco, CA: Pearson.
Goodsell, D. S. (2000). Ribosomal subunits. In RCSB molecule of the month. წყარო http://pdb101.rcsb.org/motm/10.
ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია. (30 სექტემბერი, 2015). Ribosomes and protein synthesis. In OpenStax CNX. წყარო https://cnx.org/contents/s8Hh0oOc@8,57:FUH9XUkW@6/Translation.
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Some transfer RNA molecules recognize more than one codon because of wobble in base-pairing. In Biochemistry. (5th ed., section 29,3.9). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22335/#_A4185_.
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Proofreading by aminoacyl-tRNA synthetases increases the fidelity of protein synthesis. In Biochemistry. (5th ed., section 29,2.3). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22356/#_A4151_.

წყაროები

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Aminoacyl-transfer RNA synthetases read the genetic code. In Biochemistry. (5th ed., section 29,2). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22356/.

Goodenbour, J. M. and Pan, T. (2006). Diversity of tRNA genes in eukaryotes. Nucl. Acids Res., 34(21), 6137-6146. http://dx.doi.org/10,1093/nar/gkl725.

Goodsell, D. (აპრილი, 2001). Aminoacyl-tRNA synthetases. In RCSB molecule of the month. წყარო http://pdb101.rcsb.org/motm/16.

Nelson, D. L., Lehninger, A. L., and Cox, M. M. (2008). Protein synthesis. InPrinciples of biochemistry(5th ed., pp. 1075 -1099). New York, NY: W.H. Freeman & Company.

ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია. (30 სექტემბერი, 2015). Ribosomes and protein synthesis. In OpenStax CNX. წყარო https://cnx.org/contents/s8Hh0oOc@8,57:FUH9XUkW@6/Translation.

ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია. (n.d). Translation. In OpenStax CNX. წყარო http://philschatz.com/biology-concepts-book/contents/m45479.html.

Purves, W. K., Sadava, D., Orians, G. H., and Heller, H. C. (2004). From DNA to protein: Genotype to phenotype. In Life: the science of biology (7th ed., pp. 233-256). Sunderland, MA: Sinauer Associates, Inc.

Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., and Jackson, R. B. (2011). Gene expression: From gene to protein. In Campbell biology (10th ed., pp. 333-359). San Francisco, CA: Pearson.

Transfer RNA / tRNA. (2014). In Scitable. წყარო http://www.nature.com/scitable/definition/trna-transfer-rna-256.

მერყევ ფუძეთა წყვილები. (2 დეკემბერი, 2015). მოძიების თარიღი 21 დეკემბერი, 2015, წყარო Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Wobble_base_pair.

გსურთ, შეუერთდეთ დისკუსიას?

შესვლა

დავალაგოთ:

პოსტები ჯერ არ არის.

გესმით ინგლისური? დააწკაპუნეთ აქ და გაეცანით განხილვას ხანის აკადემიის ინგლისურენოვან გვერდზე.