ძირითადი მასალა

კურსი: ბიოლოგია > თემა 15

გაკვეთილი 3: პარალელური გადატანა

ტრანსლაციის ეტაპები

პოლიპეპტიდების (ცილების) აწყობის სიღრმისეული განხილვა. ინიციაცია, ელონგაცია და ტერმინაცია.

შესავალი

ოდესმე დაინტერესებულხართ, როგორ კლავს ბაქტერიებს ანტიბიოტიკები, მაგ. სინუსიტის დროს რომ გინიშნავთ ექიმი, ისინი? სხვადასხვა ანტიბიოტიკი სხვადასხვანაირად მოქმედებს, მაგრამ ზოგი მათგანი ბაქტერიული უჯრედების ძირითად პროცესებს არღვევს: ისინი ბაქტერიებს ცილების სინთეზის საშუალებას აღარ აძლევენ.

უფრო მოლეკულური ბიოლოგიის ტერმინოლოგიით რომ ვთქვათ, ეს ანტიბიოტიკები ტრანსლაციას თრგუნავენ. ტრანსლაციის დროს უჯრედი საინფორმაციო რნმ-ის (ი-რნმ) მოლეკულაში ჩაწერილ ინფორმაციას ამოიკითხავს და მას ცილის ასაწყობად იყენებს. ტრანსლაცია ნორმაში მუდმივად მიმდინარეობს ბაქტერიულ უჯრედში, ისევე, როგორც თქვენი სხეულის უჯრედების უმრავლესობაში და სწორედ მისი წყალობით ხართ თქვენ (და თქვენი ბაქტერია-სტუმრები) ცოცხალი.

ზოგი ანტიბიოტიკის (მაგ. ერითრომიცინის) მიღებისას ამ წამლის მოლეკულები ბაქტერიების ტრანსლაციის მთავარ მონაწილეებს უკავშირდებიან და ხელს უშლიან მათ ფუნქციის შესრულებაში. ბაქტერია ცილებს ვეღარ წარმოქმნის, უჯრედში სასიცოცხლო პროცესები წყდება და საბოლოოდ იგი იღუპება. სწორედ ამიტომ იკურნება ინფექციაც ანტიბიოტიკებით მკურნალობისას.

^{1, 2}

კარგი კითხვაა! ერთირომიცინი ტრანსლაციას მხოლოდ ბაქტერიებში თეგუნავს, ადამიანებში, ჩემში და თქვენში - არა. მიზეზის გასაგებად უფრო მეტი უნდა ვიცოდეთ ამ ანტიბიოტიკის მოქმედების მექანიზმის შესახებ.

ერითრომიცინის მოლეკულა ტრანსლაციისთვის უმნიშვნელოვანეს სტრუქტურას, რიბოსომას, უკავშირდება სპეციალურ საიტზე. ეს საიტი განსხვავებულია ადამიანებსა და ბაქტერიებში, შესაბამისად, ერითრომიცინს მხოლოდ ბაქტერიულ რიბოსომასთან შეუძლია დაკავშირება (და არა ადამიანისასთან).

^{3}

ასე რომ არ ხდებოდეს, ერითრომიცინი ჩვენთვისაც ისეთივე საზიანო იქნებოდა, როგორც ბაქტერიისთვის!

უჯრედებისთვის ტრანსლაცია სასიცოცხლოდ აუცილებელია და იმის ცოდნა, თუ როგორ მიმდინარეობს ეს პროცესი (და შედეგად, მისი დათრგუნვა ანტიბიოტიკებით) ბაქტერიული ინფექციებისგან გვიხსნის. მოდით, დეტალურად განვიხილოთ ტრანსლაცია, მისი პირველი საფეხურიდან საბოლოო პროდუქტამდე.

ტრანსლაცია მთლიანობაში

ტრანსლაცია მოიცავს საინფორმაციო რნმ-ის (ი-რნმ) გაშიფვრას და მასში ჩაწერილი ინფორმაციის გამოყენებას პოლიპეპტიდის, ანუ ამინომჟავური ჯაჭვის, ასაწყობად. უმეტეს შემთხვევაში პოლიპეპტიდი იგივე ცილაა (თუმცაღა, ზოგი დიდი ცილა რამდენიმე პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან შედგება).

გენეტიკური კოდი

ი-რნმ-ში პოლიპეპტიდის ასაწყობი ინსტრუქცია ნუკლეოტიდების სამეულებში, ანუ კოდონებში, წერია. სანამ გავაგრძელებდეთ, კოდონების რამდენიმე თავისებურება დაიმახსოვრეთ:

ამინომჟავებს სულ $61$ ‍ სხვადასხვა კოდონი აკოდირებს
61-დან სამს „სტოპ" კოდონი ეწოდება, რადგან ისინი პოლიპეპტიდის დასასრულს აღნიშნავენ.
ერთი კოდონი, AUG, ტრანსლაციის დაწყების სიგნალია (და ამავდროულად, ამინომჟავა მეთიონინს აკოდირებს)

ი-რნმ-ის კოდონებსა და ამინომჟავებს შორის ურთიერთდამოკიდებულებას გენეტიკური კოდი ჰქვია (მეტი ინფორმაციისთვის წაიკითხეთ სტატია გენეტიკური კოდი).

_სურათის წყარო: „გენეტიკური კოდი," მფლობელი ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია.(CC BY 3,0)._

კოდონებიდან ამინომჟავებამდე

ტრანსლაციის დროს ი-რნმ-ის კოდონები თანმიმდევრობით (5' ბოლოდან 3' ბოლოსკენ) ამოიკითხება სპეციალური მოლეკულების, სატრანსპორტო რნმ-ების, ანუ ტ-რნმ-ების, მიერ.

თითოეულ ტ-რნმ-ს აქვს ანტიკოდონი, სამი ნუკლეოტიდის წყვილი, რომელიც შესაბამის ი-რნმ-ს კოდონს უკავშირდება ფუძეთა შეწყვილებით. ტ-რნმ-ს მეორე ბოლოში ამინომჟავაა, რომელსაც კოდონი განსაზღვრავს.

მშვენიერი კითხვაა!! ფუძეთა შეწყვილებით დავიწყოთ.

ფუძეთა წყვილები მაშინ იქმნება, როცა დნმ-ში ან რნმ-ში ორ აზოტოვან ფუძეს შორის ბმები წარმოიქმნება (გავიხსენოთ, რომ ფუძეები ქიმიური ჯგუფებია და მათ შემოკლებით აღვნიშნავთ A, T, C და G სიმბოლოებით დნმ-ში და A, U, C და G სიმბოლოებით - რნმ-ში). ფუძეები განსაზღვრული წესის მიხედვით წყვილდება: მაგალითად, რნმ-ში A U-ს უკავშირდება.

ქვედა სურათზე ასახულია ტ-რნმ-ის ფუძეთა დაწყვილების მაგალითი ი-რნმ-სთან. თქვენ ხედავთ ფუძეთა სამ წყვილს, რომელთაგანაც თითოეული ხაზითაა მონიშნული.

სახეცვლილი სურათის წყაროა „ტრანსლაცია: სურათი 3“, ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია (CC BY 4,0).

5' და 3' ბოლოები რაღაა? მთავარი ისაა, რომ დნმ-ისა და რნმ-ის ჯაჭვების ორი ბოლო განსხვავდება ერთმანეთისგან.

ჯაჭვის 5' ბოლოზე პირველი ნუკლეოტიდის ფოსფატის ჯგუფია გამოჩრილი.
ჯაჭვის მეორე, 3' ბოლოზე ბოლო ნუკლეოტიდის ჰიდროქსილის ჯგუფი მდებარეობს.

ხშირად მოლეკულური პროცესები მხოლოდ განსაზღვრული მიმართულებით მიმდინარეობს დნმ-ის ან რნმ-ის ჯაჭვზე. მაგალითად, ტრანსლაციის დროს ი-რნმ ყოველთვის 5' ბოლოდან 3' ბოლოსკენ ამოიკითხება.

გაინტერესებთ, რატომაა მნიშვნელოვანი ეს 5'-3' პრინციპები? მეტის გასაგებად ამის შესახებ იხილეთ სტატია ნუკლეინის მჟავებზე.

ტ-რნმ-ები ი-რნმ-ს მოლეკულას უკავშირდებიან რიბოსომაში, ანუ ცილებისა და რნმ-ისგან შემდგარ სტრუქტურაში. ტ-რნმ რიბოსომის საიტზე ჯდება და კოდონს უკავშირდება, მის მიერ მოტანილი ამინომჟავა კი მზარდ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს უკავშირდება ქიმიური რეაქციით. საბოლოოდ მიიღება პოლიპეპტიდი, რომელშიც ამინომჟავები ი-რნმ-ის კოდონების შესაბამისი თანმიმდევრობითაა განლაგებული.

ტრანსლაცია ზოგადად უნდა მიმოვიხილეთ. მაგრამ პატარ-პატარა დეტალები მისი დასაწყისის, მიმდინარეობისა და დასასრულის შესახებ? მოდით, ამაზეც ვისაუბროთ.

ტრანსლაცია: დასაწყისი, შუა და ბოლო

წიგნებსა და ფილმებს სამი ნაწილი აქვთ: დასაწყისი, შუა და ბოლო. ტრანსლაციაც ამავე ნაწილებისგან შედგება, მაგრამ მათ უფრო განსაკუთრებული სახელები აქვთ: ინიციაცია, ელონგაცია და ტერმინაცია.

ინიციაცია („დასაწყისი"): ამ საფეხურზე რიბოსომა ი-რნმ-სა და პირველ ტ-რნმ-ს უკავშირდება, რათა ტრანსლაციის მექანიზმი ჩაირთოს.
ელონგაცია („შუა ნაწილი"): ამ საფეხურზე ტ-რნმ-ების მიერ რიბოსომამდე მიტანილი ამინომჟავები ერთმანეთს უკავშირდება და ჯაჭვს წარმოქმნის.
ტერმინაცია („ბოლო): ბოლო საფეხურზე დასრულებული პოლიპეპტიდი რიბოსომას შორდება და თავისი ფუნქციის შესასრულებლად იგზავნება უჯრედში.

უფრო ვრცლად ვნახოთ, რა ხდება თითოეულ ეტაპზე.

ინიციაცია

ტრანსლაციის დასაწყებად რამდენიმე მთავარი კომპონენტია საჭირო. ესენია:

რიბოსომა (რომელიც ორი ნაწილისგან, დიდი და პატარა სუბერთეულებისგან შედგება)
ი-რნმ რომელშიც ასაწყობი ცილის ინსტრუქციაა ჩაწერილი
„ინიციატორი" ტ-რნმ, რომელსაც მოაქვს ცილის პირველი ამინომჟავა, თითქმის ყოველთვის მეთიონინი (Met)

ინიციაციის საფეხურზე ეს კომპონენტები ერთმანეთს სწორად უნდა დაუკავშირდეს. ისინი ერთად ინიციაციის კომპლექსს ქმნიან, მოლეკულურ მექანიზმს, რომელიც ცილის სინთეზის დასაწყებადაა საჭირო.

არა! ინიციაციას დამხმარე მოლეკულები ესაჭიროება, ისევე, როგორც ენერგიის წყარო.

^{4, 5}

ინიციაცია სპეციალურ „დამხმარე" ცილებს, ინიციაციის ფაქტორებს, საჭიროებს. მათი ფუნქციაა, დაეხმარონ რიბოსომის სუბერთეულებს, ტ-რნმ-სა და ი-რნმ-ს, ერთმანეთთან დაკავშირებაში, განსაზღვრული და წინასწარ დადგენილი წესით.

ისიც გაითვალისწინეთ, რომ უფასო სადილი არ არსებობს: ინიციაციის კომპლექსის აწყობაზე ენერგია უნდა დაიხარჯოს. ენერგიის „საფასურს" უჯრედი გუანოზინტრიფოსფატით (გტფ) იხდის, „ენერგეტიკული ვალუტის" ერთ-ერთი მოლეკულით, რომელიც მსგავსია უფრო ცნობილი ატფ-ისა.

თქვენი (და სხვა ეუკარიოტების) უჯრედებში ტრანსლაციის ინიციაცია ასე მიმდინარეობს: ჯერ მეთიონინით დატვირთული ტ-რნმ რიბოსომის პატარა სუბერთეულს უკავშირდება. ისინი ერთად ი-რნმ-ის 5' ბოლოს უკავშირდებიან მისი 5'-გტფ კეპის ამოცნობის გზით (ეს კეპი მოლეკულას ბირთვში ემატება გადამუშავების პროცესში). შემდეგ მცირე სუბერთეული და ტ-რნმ ერთად მიცოცავენ ი-რნმ-ზე 3' მიმართულებით, და მაშინღა ჩერდებიან, როცა სტარტ კოდონს მიაღწევენ (ხშირად, მაგრამ არა ყოველთვის, ეს კოდონია AUG).

^{6}

სურათი ეფუძნება მსგავს დიაგრამას ბერგისა და კოლეგების ავტორობით.

^{1}

ბაქტერიებში ყველაფერი ცოტა სხვანაირადაა. აქ რიბოსომის მცირე სუბერთეული ი-რნმის 5' ბოლოდან არ იწყებს ცოცვას 3' ბოლოსკენ. იგი პირდაპირ ი-რნმ-ის განსაზღვრულ თანმიმდევრობებს უკავშირდება. მათ შაინ-დელგარნოს თანმიმდევრობები ეწოდება და ზუსტად სტარტ-კოდონის წინ მდებარეობს, რათა რიბოსომას იგი „თვალში მოხვდეს".

ბაქტერიები fMet-ს (ფორმილმეთიონინი, ქიმიურად მოდიფიცირებული მეთიონინი) იყენებენ პირველ ამინომჟავად.

რა საჭიროა შაინ-დელგარნოს თანმიმდევრობები? ბაქტერიული გენები ხშირად ჯგუფებად (ოპერონებად) ტრანსკრიბირდება, შესაბამისად, ერთ ბაქტერიულ ი-რნმ-ში რამდენიმე გენი შეიძლება იყოს გადაწერილი. შაინ-დელგარნოს თანმიმდევრობა თითოეული მაკოდირებელი უბნის წინ მდებარეობს და საშუალებას აძლევს რიბოსომას, თითოეული გენის სტარტ-კოდონი სწორად იპოვოს.

ელონგაცია

ტრანსლაციის „შუა" საფეხურზე რა ხდება, მისი სახელწოდებით ვიხსენებ ხოლმე: ელონგ აცია პოლიპეპტიდური ჯაჭვის დაგრძელებას ნიშნავს (long - ინგ. გრძელი).

მაგრამ მართლა როგორ იზრდება ჯაჭვი? ამის გასაგებად, მოდით, ელონგაციის პირველი ნაბიჯები განვიხილოთ, როცა ინიციაციის კომპლექსი უკვე წარმოქმნილია, მაგრამ ჯაჭვზე ახალი ამინომჟავები არ დამატებულა.

ჩვენი პირველი, მეთიონინით დატვირთული ტ-რნმ რიბოსომის შუა, P საიტზეა მოთავსებული. მის გვერდზე ახალი კოდონია თავისუფალი, მარჯვენა, A საიტზე. A საიტი „დაჯდომის ადგილია" შემდეგი ტ-რნმ-ისთვის, რომლის ანტოკოდონიც ზუსტი (კომპლემენტარული) შესაბამისი უნდა იყოს თავისუფალი კოდონისა.

არაკომპლემენტარულ ტ-რნმ-საც შეუძლია, A საიტზე განთავსდეს. მაშ, რატომ არ იწვევს ეს პოლიპეპტიდურ ჯაჭვზე არასწორი ტ-რნმ-ის მიერ მოტანილი ამინომჟავას დამატებას?

არაკომპლემენტარულ ტ-რნმ-ს კი შეუძლია A საიტზე დაჯდომა, მაგრამ... იქ მას დიდხანს არავინ გააჩერებს. უზუსტეს პროცესში, რომელიც მუდამ აღმაფრთოვანებს, თითოეულ ტ-რნმ-ს დამხმარე ცილები მოაცილებენ რიბოსომამდე და მხოლოდ იმ შემთხვევაში „დასვამენ" A საიტზე, თუ იგი ზუსტად შეესაბამება ი-რნმ-ის კოდონს.

^{7}

ტ-რნმ-ის გასათავისუფლებლად ენერგეტიკული მოლეკულა, გუანოზინტრიფოსფატია (გტფ), აუცილებელი, სწორედ ამიტომ დიაგრამაზე ჩანს, რომ ეს საფეხური გტფ-ს საჭიროებს.

მეორე, კომპლემენტარული ტ-რნმ-ის A საიტზე განთავსების შემდეგ მოქმედების დრო დგება: ორი ამინომჟავას დამკავშირებელი პეპტიდური ბმა უნდა წარმოიქმნას. ამ საფეხურზე პირველი ტ-რნმ-ის მეთიონინი მეორე, A საიტზე მდებარე ტ-რნმ-ის ამინომჟავაზე გადაიტანება.

არც ისე ცუდია - ახლა უკვე ორი ამინომჟავას შემცველი (პაწაწინა) პოლიპეპტიდი გვაქვს! პირველი მეთიონინი მის N-ბოლოს ქმნის, მეორე ამინომჟავა კი - C-ბოლოს.

კარგი კითხვაა! ამინომჟავებს ერთ ბოლოზე ამინოჯგუფი (

- {NH}_{2}

) აქვთ, მეორეზე კი კარბოქსილის ჯგუფი (

- COOH

პოლიპეპტიდი ერთმანეთზე გადაბმული ამინომჟავების ჯაჭვია. ჯაჭვში ამინომჟავების უმრავლესობას ორივე, ამინო და კარბოქსილის, ჯგუფები პეპტიდურ ბმებში ექნება ჩართული, მაგრამ თავსა და ბოლოში მდებარე ამინომჟავებს თითო-თითო ჯგუფი ექნებათ თავისუფალი.

პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ერთ ბოლოში თავისუფალი ამინოჯგუფი მდებარეობს. მას ჩვენ N-ბოლოს ვუწოდებთ, რადგან ამინოჯგუფში აზოტის ატომია (N).
პოლიპეპტიდის მეორე ბოლოში კარბოქსილის ჯგუფია თავისუფალი. მას C-ბოლოს ვუწოდებთ კარბოქსილის ჯგუფის ნახშირბადის ატომის (C) „საპატივსაცემოდ".

პოლიპეპტიდის პირველი ამინომჟავა (პირველი ტ-რნმ-ის მოტანილი მეთიონინი) N-ბოლოზე მდებარეობს, ახალი ამინომჟავები კი С-ბოლოს ემატება:

მაგრამ უჯრედს, სავარაუდოდ, ორზე მეტი ამინომჟავას შემცველი პოლიპეპტიდი ესაჭიროება. როგორ გრძელდება ჯაჭვი? პეპტიდური ბმის წარმოქმნის შემდეგ ი-რნმ ზუსტად ერთი კოდონით წინ გადაინაცვლებს რიბოსომაში. ამის შედეგად ცარიელი ტ-რნმ E („გასასვლელ") საიტზე გადავა და რიბოსომას დატოვებს. A საიტზე მდებარე კოდონი თავისუფლდება და ციკლი თავიდან შეიძლება, დაიწყოს.

და ასეც ხდება...სულ რამდენიმეჯერ ან ტვინის ამრევად მრავალგზის -

33,

000

-ჯერ! ცილა ტიტინი, რომელიც თქვენს კუნთებში გვხვდება და დღესდღეობით ყველაზე გრძელი პოლიპეპტიდია,

33,

000

-მდე ამინომჟავისგან შედგება

^{8, 9}

ტერმინაცია

პოლიპეპტიდებსაც „აქვთ დასასრული", როგორც ყველაფერ კარგს. ტრანსლაცია ტერმინაციის პროცესით სრულდება. ტერმინაციის სიგნალია ი-რნმ-ის სტოპ-კოდონის (UAA, UAG, UGA) მოხვედრა A საიტზე.

სტოპ-კოდონებს სპეციალური ცილები, განმათავისუფლებელი, ანუ რელიზ-ფაქტორები, ამოიცნობენ, რომლებიც P საიტზე „სხედან" (თუმცაღა ისინი ტ-რნმ-ები არ არიან). რილიზ-ფაქტორები ხელს უშლიან ფერმენტს, რომელიც პეპტიდურ ბმებს წარმოქმნის: ისინი მას აიძულებენ, ჯაჭვის ბოლო ამინომჟავას წყლის მოლეკულა დაამატოს და დაასრულოს ტრანსლაცია. ამ რეაქციის შედეგად ჯაჭვი ტ-რნმ-ს შორდება და ახლადწარმოქმნილი ცილა თავისუფლდება.

შემდეგ რაღა ხდება? საბედნიეროდ, ტრანსლაციის აღჭურვილობა ხელახლა გამოყენებადია. რიბოსომის დიდი და მცირე სუბერთეულები ი-რნმ-ს ჩამოშორდება, ერთმანეთისგანაც განცალკევდება და ისინი ხელახლა (და საკმაოდ სწრაფად) ერთვება შემდეგი ცილის ტრანსლაციაში.

ეპილოგი: გადამუშავება

ჩვენს პოლიპეპტიდს უკვე ყველა ამინომჟავა აქვს - ანუ უკვე მზადაა უჯრედში ფუნქციის შესასრულებლად?

არა. პოლიპეპტიდებს ხშირად „ჩასწორება" ესაჭიროებათ. ტრანსლაციის დროს და შემდეგ ამინომჟავები ქიმიურად იცვლება ან ეჭრება ცილას. ახალი პოლიპეპტიდი თავის დამახასიათებელ სამგანზომილებიან სტრუქტურას იღებს და შესაძლოა, სხვა პოლიპეპტიდს დაუკავშირდეს, რათა ახალი, მრავალნაწილიანი ცილა წარმოქმნას.

ბევრ ცილას „ეხერხება" თავისით დაკეცვა, ზოგს კი დამხმარეები სჭირდება („კომპანიონები"), რათა დახვევის პროცესში არასწორი ფორმა არ მიიღოს.

ზოგი ცილა სპეციალურ ამინომჟავურ თანიმდევრობას შეიცავს, რომელიც მას უჯრედის რომელიმე ნაწილისკენ მიმართავს. ეს თანმიმდევრობები ხშირად N ან C-ბოლოსთან მდებარეობს და ერთგვარად ცილის „ბილეთია" საბოლოო ადგილმდებარეობისკენ. ამის შესახებ მეტის გასაგებად, იხილეთ სტატია ცილების გადამისამართება.

ატრიბუცია

სახეცვლილი სტატიის თავდაპირველი ვერსიაა „რიბოსომები და ცილის სინთეზი," მფლობელი ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია CC BY 4,0. გადმოწერეთ თავდაპირველი სტატია უფასოდ, ვებსაიტიდან: http://cnx.org/contents/185cbf87-c72e-48f5-b51e-f14f21b5eabd@10,59.

შეცვლილი სტატია ვრცლდება ლიცენზიით CC BY-NC-SA 4,0.

ციტირებული შრომები

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Eukaryotic protein synthesis differs from prokaryotic protein synthesis primarily in translation initiation. In Biochemistry. (5th ed., section 29,5.1). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22531/#_A4206_.
Purves, W.K., Sadava, D., Orians, G.H., and Heller, H.C. (2004). From DNA to protein: Genotype to phenotype. In Life: The science of biology (7th ed., pp. 246-247). Sunderland, MA: Sinauer Associates, Inc.
Ophardt, Charles E. (2003). Other antibiotics. In Virtual Chembook. მოძების თარიღი 22 ოქტომბერი, 2016, წყარო: http://chemistry.elmhurst.edu/vchembook/654antibiotic.html.
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Protein factors play key roles in protein synthesis. In Biochemistry. (5th ed., section 29,4.1). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22408/#_A4190_.
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Eukaryotic protein synthesis differs from prokaryotic protein synthesis primarily in translation initiation. In Biochemistry. (5th ed., section 29,5). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22531/.
Marintchev, A. and Wagner, G. (2004). Translation initiation: Structures, mechanisms, and evolution. In Quarterly Reviews of Biophysics, 37(3/4), 214-215. http://dx.doi.org/10,1017/S0033583505004026. წყარო https://gwagner.med.harvard.edu/sites/gwagner.med.harvard.edu/files/marintchev_qrb.pdf.
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Protein factors play key roles in protein synthesis. In Biochemistry. (5th ed., section 29,4.2). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22408/#_A4192_
ტიტინი. (12 ოქტომბერი, 2015). მოძიების თარიღი და ადგილი: 22 ოქტომბერი, 2015, Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Titin.
Opitz, C. A., Kulke, M., Leake, M. C., Neagoe, C., Hinssen, H., Hajjar, R. J., and Linke, W. A. (2003). Damped elastic recoil of the titin spring in myofibrils of human myocardium. PNAS, 100(22), 12688. http://dx.doi.org/10,1073/pnas.2133733100.

წყაროები

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). A ribosome is a ribonucleoprotein particle (70S) made of a small (30S) and a large (50S) subunit. In Biochemistry. (5th ed., section 29,2). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22335/.

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Eukaryotic protein synthesis differs from prokaryotic protein synthesis primarily in translation initiation. In Biochemistry. (5th ed., section 29,5). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22531/.

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., and Stryer, L. (2002). Protein factors play key roles in protein synthesis. In Biochemistry. (5th ed., section 29,4). New York, NY: W. H. Freeman. წყარო http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22408/.

Cooper, G. M. (2000). Translation of mRNA. In The cell: A molecular approach. (2nd ed.). წყარო http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9849/.

Erythromycin. (1 სექტემბერი, 2010). In MedlinePlus. წყარო https://www.nlm.nih.gov/medlineplus/druginfo/meds/a682381.html.

ერითღრომიცინი. (27 სექტემბერი, 2015). მოძიების თარიღი 31 დეკემბერი, წყარო Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Erythromycin.

Eukaryotes use a complex of many initiation factors. (2007). In Protein synthesis. წყარო http://bioscience.jbpub.com/cells/MBIO269.aspx.

Initiation involves base pairing between mRNA and rRNA. (2007). In Protein synthesis. წყარო http://bioscience.jbpub.com/cells/MBIO267.aspx.

Initiator tRNA. (n.d). A special initiator tRNA starts the polypeptide chain. მოძების თარიღი 31 დეკემბერი, 2015 წყარო http://molecularstudy.blogspot.com/2012/10/a-special-initiator-trna-starts.html.

Laursen, B. S., Sørensen, H. P., Mortensen, K. K., and Sperling-Petersen, H. U. (2005). Initiation of protein synthesis in bacteria. Microbiol. Mol. Biol. Rev., 69(1), 101-123. http://dx.doi.org/10,1128/MMBR.69,1.101-123,2005.

Marintchev, A. and Wagner, G. (2004). Translation initiation: Structures, mechanisms, and evolution. In Quarterly Reviews of Biophysics, 37(3/4), 197-284. http://dx.doi.org/10,1017/S0033583505004026. წყარო https://gwagner.med.harvard.edu/sites/gwagner.med.harvard.edu/files/marintchev_qrb.pdf.

Nakagawa, S., Niimura, Y., Miura, K., and Gojobori, T. (2010). Dynamic evolution of translation initiation mechanisms in prokaryotes. PNAS, 107(14), 6382-6387. http://dx.doi.org/10,1073/pnas.1002036107.

Neyfakh, A. and Mankin, A. (30 იანვარი, 2000). Fundamentals of drug action I: lecture 3. Retrieved from http://www.uic.edu/classes/phar/phar331/.

N-ფორმილმეთიონინი. (13 დეკემბერი, 2015). მოძების თარიღი 21 დეკემბერი, 2015, წყარო Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/N-Formylmethionine.

ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია. (30 სექტემბერი, 2015). Ribosomes and protein synthesis. In OpenStax CNX. წყარო https://cnx.org/contents/s8Hh0oOc@8,57:FUH9XUkW@6/Translation.

ოპენსტაქსის კოლეჯი, ბიოლოგია. (n.d.). Translation. In OpenStax CNX. წყარო http://philschatz.com/biology-concepts-book/contents/m45479.html.

Ophardt, Charles E. (2003). Other antibiotics. In Virtual Chembook. მოძების თარიღი 22 ოქტომბერი, 2016, წყარო: http://chemistry.elmhurst.edu/vchembook/654antibiotic.html.

Opitz, C. A., Kulke, M., Leake, M. C., Neagoe, C., Hinssen, H., Hajjar, R. J., and Linke, W. A. (2003). Damped elastic recoil of the titin spring in myofibrils of human myocardium. PNAS, 100(22), 12688-12693. http://dx.doi.org/10,1073/pnas.2133733100.

Purves, W.K., Sadava, D., Orians, G.H., and Heller, H.C. (2004). From DNA to protein: Genotype to phenotype. In Life: The science of biology (7th ed., pp. 233-256). Sunderland, MA: Sinauer Associates, Inc.

Rasmussen, L. C. V., Laursen, B. S., Mortensen, K. K., and Sperling-Petersen, H. U. (2009). Initiator tRNAs in bacteria and eukaryotes. eLS. http://dx.doi.org/10,1002/9780470015902.a0000543.pub2.

Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., and Jackson, R. B. (2011). Translation is the RNA-directed synthesis of a polypeptide: A closer look. In Campbell biology (10th ed., pp. 345-353). San Francisco, CA: Pearson.

Small subunits scan for initiation sites on eukaryotic mRNA. (2007). In Protein synthesis. წყარო http://bioscience.jbpub.com/cells/MBIO268.aspx.

ტიტინი. (12 ოქტომბერი, 2015). მოძიების თარიღი და ადგილი: 22 ოქტომბერი, 2015, Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Titin.

გსურთ, შეუერთდეთ დისკუსიას?

შესვლა

დავალაგოთ:

პოსტები ჯერ არ არის.

გესმით ინგლისური? დააწკაპუნეთ აქ და გაეცანით განხილვას ხანის აკადემიის ინგლისურენოვან გვერდზე.